Negli esperimenti tradizionali di cristallografia a raggi X, un singolo cristallo viene esposto più volte ai raggi X per ottenere segnali di diffrazione. Ciò pone un problema nel caso in cui la struttura del campione sia alterata o danneggiata dall'esposizione ai raggi X.

Negli ultimi anni, i progressi tecnologici hanno consentito lo sviluppo della "cristallografia seriale al femtosecondo risolta nel tempo" (TR-SFX). Nella cristallografia seriale, un cristallo viene esposto ai raggi X una sola volta, il che consente la misurazione del campione nel miglior stato possibile in cui il cristallo non viene danneggiato dai raggi X. Questa viene poi combinata con la popolare tecnica risolta nel tempo, che consente di seguire in tempo reale i cambiamenti strutturali delle molecole nei cristalli durante una reazione.

Tuttavia, TR-SFX finora si è limitato solo allo studio di campioni proteici. Se l'utilizzo di TR-SFX può essere esteso a campioni non proteici, si apriranno opportunità per studiare il movimento in tempo reale attraverso una gamma più ampia di materiali, compresi quelli cruciali per semiconduttori e batterie.

Per la prima volta, i ricercatori guidati dal direttore dell'IHEE Hyotcherl del Center for Advanced Reaction Dynamics dell'Institute for Basic Science (IBS) hanno applicato TR-SFX a un sistema diverso dalle proteine. Il lavoro è stato pubblicato su Nature Chemistry .

Il materiale scelto era un campione chiamato rete di coordinazione porosa-224(Fe), PCN-224(Fe), per dimostrare la fattibilità della cristallografia seriale a livello molecolare, consentendo loro di osservare il movimento molecolare in tempo reale con risoluzione atomica. /P>

Il campione è costituito da monossido di carbonio (CO) adsorbito su derivati ​​della porfirina di ferro (porfirina Fe) e cluster di zirconio (Zr) ripetuti in una struttura metallo-organica.

Il motivo per cui TR-SFX in precedenza si limitava allo studio solo dei campioni proteici era che sono necessari standard molto più elevati per valutare le strutture dei campioni non proteici. Pertanto, il team IBS ha dovuto migliorare notevolmente le specifiche della cristallografia per soddisfare questi criteri elevati.

L'impostazione del team ha rivelato la struttura cristallina in un totale di 33 punti temporali che vanno da 100 femtosecondi a 3 nanosecondi (10 ^-9 secondi). Si tratta di un progresso rispetto ai precedenti studi TR-SFX sulle proteine, che tipicamente riportano strutture cristalline solo a circa 10 punti temporali. Questo sostanziale aumento della risoluzione temporale, quasi tre volte maggiore rispetto agli studi precedenti sulle proteine, ha consentito una rappresentazione più accurata dei cambiamenti strutturali in un lungo periodo di tempo.

Quando PCN–224(Fe) viene irradiato con la luce, la CO adsorbita sulla porfirina Fe viene dissociata, dando inizio a una cascata di cambiamenti strutturali. Utilizzando il TR-SFX migliorato, i ricercatori sono stati in grado di osservare questi cambiamenti strutturali con un dettaglio senza precedenti, con una risoluzione temporale al femtosecondo di 10 ^-15 secondi e una risoluzione atomica di 10 ^-10 metri (o angstrom).

Sono stati in grado di identificare tre diversi percorsi di cambiamento strutturale:doming, il movimento degli atomi di ferro nelle porfirine di ferro fuori dal piano della porfirina; modo fonone degli atomi di zirconio e ferro; e movimento vibrazionale casuale con l'aumento della temperatura.

Con questo studio, i ricercatori hanno dimostrato che è possibile applicare le misurazioni TR-SFX ai sistemi chimici, un importante passo avanti nel dimostrare la praticità della tecnica.

Lo studio segna una pietra miliare importante per la comunità scientifica poiché è la prima volta che il comportamento molecolare viene osservato in tempo reale utilizzando la cristallografia seriale. Utilizzando TR-SFX, una tecnica che fornisce un'elevata risoluzione spaziotemporale, il team è stato in grado di catturare piccoli cambiamenti strutturali nelle molecole allo stato solido in tempo reale.

Il direttore Ihee del Center for Advanced Molecular Reaction Dynamics ha affermato:"Poiché i progressi tecnici e i metodi analitici proposti in questo studio possono essere ampiamente utilizzati per osservare molte altre reazioni in fase cristallina di vari sistemi molecolari, questa ricerca non solo apre nuovi orizzonti nel campo della ricerca sulla struttura molecolare ma ha anche infinite applicazioni nelle future scoperte scientifiche."