La struttura secondaria di una proteina è principalmente mantenuta da legami idrogeno . Questi legami si formano tra gli atomi di spina dorsale della catena polipeptidica, in particolare tra l'atomo di idrogeno di un gruppo ammidico (n-H) e l'atomo di ossigeno di un gruppo carbonile (c =O) .

Ecco una rottura:

* Alpha-helix: I legami idrogeno si formano tra l'ossigeno carbonile di un residuo di aminoacidi e l'idrogeno ammidico del residuo di aminoacidi quattro posizioni nella catena. Questo crea una struttura elicoidale.

* foglio beta: I legami idrogeno si formano tra ossigeni carbonilici e idrogeni ammide di catene polipeptidiche adiacenti che corrono in modo parallelo o anti-parallelo, con conseguente struttura simile a un foglio.

Mentre i legami idrogeno sono la forza trainante primaria per la struttura secondaria, anche altre interazioni possono contribuire, come ad esempio:

* Interazioni ioniche: Questi si verificano tra catene laterali di aminoacidi cariche.

* Interazioni idrofobiche: Questi si verificano tra catene laterali di aminoacidi non polari, spingendole insieme e lontano dall'acqua.

* Van der Waals Forces: Queste sono attrazioni deboli tra molecole, ma possono contribuire collettivamente alla stabilità delle strutture secondarie.

È importante notare che queste interazioni sono più deboli rispetto ai legami covalenti, ma sono ancora cruciali per mantenere la forma specifica e la stabilità della struttura secondaria della proteina.