1. Specificità: Gli enzimi sono altamente specifici per i loro substrati. Ciò significa che ogni enzima catalizza in genere la reazione di una sola o un numero molto piccolo di molecole specifiche. Questa specificità deriva dall'adattamento preciso tra il sito attivo dell'enzima e il substrato.
2. Catalisi: Gli enzimi accelerano il tasso di reazioni chimiche senza essere consumati nel processo. Lo fanno abbassando l'energia di attivazione richiesta per la reazione.
3. Temperatura e dipendenza da pH: Gli enzimi hanno temperature ottimali e gamme di pH in cui funzionano in modo più efficace. Al di fuori di questi intervalli, l'attività degli enzimi diminuisce e l'enzima può persino diventare denaturato (perdere la sua struttura attiva).
4. Saturazione: All'aumentare della concentrazione di substrato, la velocità della reazione enzimatica aumenta fino a raggiungere un tasso massimo, chiamato VMAX. A questo punto, tutti i siti attivi degli enzimi sono saturi di substrato e ulteriori aumenti della concentrazione del substrato non aumenteranno la velocità di reazione.
5. Regolamento: L'attività enzimatica può essere regolata da una varietà di meccanismi, tra cui:
* Regolazione allosterica: Il legame di una molecola a un sito diverso dal sito attivo può alterare l'attività dell'enzima.
* Inibizione del feedback: Il prodotto di una via metabolica può inibire l'enzima che catalizza il primo passo nel percorso.
* Modifica covalente: Gli enzimi possono essere attivati o inattivati dall'aggiunta o dalla rimozione di gruppi chimici.
6. Cofattori: Molti enzimi richiedono componenti non proteici, chiamati cofattori, per funzionare. I cofattori possono essere ioni metallici o molecole organiche come vitamine.
7. Reazioni reversibili: Molte reazioni enzimatiche sono reversibili, il che significa che possono procedere in entrambe le direzioni. La direzione della reazione è determinata dalle concentrazioni relative di reagenti e prodotti.
8. Numero di turnover: Ciò rappresenta il numero di molecole di substrato convertite in prodotto per unità di tempo da una singola molecola enzimatica.
9. Sito attivo: Il sito attivo è una regione tridimensionale all'interno dell'enzima in cui si lega il substrato e si verifica la reazione catalitica. È caratterizzato da specifici residui di aminoacidi che sono responsabili del legame del substrato e della catalisi.
10. Cinetica di Michaelis-Menten: Ciò descrive la relazione tra la velocità di reazione iniziale e la concentrazione del substrato. Viene spesso usato per determinare i parametri cinetici di un enzima, come la costante di Michaelis (km) e la velocità massima (VMAX).
Queste caratteristiche evidenziano il ruolo cruciale degli enzimi nei sistemi biologici, facilitando i processi essenziali come il metabolismo, la replicazione del DNA e la segnalazione cellulare.
