Ecco un guasto:

* substrato: La molecola su cui agisce un enzima.

* Sito attivo: La regione specifica su un enzima in cui si lega il substrato.

* inibitore: Una molecola che si lega al sito attivo di un enzima e impedisce all'enzima di catalizzare la sua reazione.

Esistono due tipi principali di inibitori:

* Inibitori competitivi: Questi inibitori hanno una forma simile al substrato e competono con il substrato per il legame con il sito attivo. Poiché bloccano il substrato di legame, impediscono il funzionamento dell'enzima.

* Inibitori non competitivi: Questi inibitori si legano a un sito diverso sull'enzima (non sul sito attivo). Questo legame cambia la forma dell'enzima, rendendo il sito attivo meno efficace o impedendo il legame del substrato.

Esempi di inibitori:

* Aspirina: Inibisce l'enzima cicloossigenasi (COX), che è coinvolto nel dolore e nell'infiammazione.

* Penicillina: Inibisce l'enzima transpeptidasi, che è essenziale per la sintesi della parete cellulare batterica.

Nota importante: Gli inibitori possono essere naturali o prodotti sinteticamente. Sono spesso usati in medicina per trattare le malattie, ma possono anche essere dannosi per l'ambiente.