Scienziati del Karolinska Institutet, Svezia, in collaborazione con ricercatori dell'Università di Oslo, Norvegia, hanno dimostrato la distanza più accurata tra antigeni densamente confezionati al fine di ottenere il legame più forte con gli anticorpi nel sistema immunitario. Lo studio, che viene pubblicato sulla rivista Nanotecnologia della natura , possono essere importanti per lo sviluppo di vaccini e immunoterapia utilizzati nel cancro.

I vaccini agiscono allenando il sistema immunitario con miscele innocue di antigeni (sostanze estranee che innescano una reazione nel sistema immunitario), da un virus, Per esempio. Quando il corpo viene poi esposto al virus, il sistema immunitario riconosce gli antigeni portati dal virus ed è in grado di prevenire efficacemente un'infezione.

Oggi, molti nuovi vaccini fanno uso di qualcosa chiamato "display di particelle, " il che significa che gli antigeni vengono introdotti nel corpo e presentati al sistema immunitario sotto forma di particelle con molti antigeni densamente impacchettati sulla superficie. In alcuni casi, la visualizzazione delle particelle di antigeni funziona meglio come vaccino che fornire semplicemente antigeni liberi; un esempio è il vaccino HPV, che protegge dal cancro del collo dell'utero.

anticorpi, o immunoglobuline, forse la parte più importante della difesa del corpo contro le infezioni, legano gli antigeni in modo molto efficace. Gli anticorpi hanno una struttura a forma di Y per cui ogni "braccio" può legare un antigene. In questo modo, ogni molecola di anticorpo può solitamente legare due molecole di antigene.

Nello studio attuale, i ricercatori hanno esaminato quanto vicini e distanti l'uno dall'altro gli antigeni possono essere impacchettati senza influenzare in modo significativo la capacità di un anticorpo di legare entrambe le molecole contemporaneamente.

"Per la prima volta siamo stati in grado di misurare con precisione le distanze tra gli antigeni che determinano il miglior legame simultaneo di entrambi i bracci di anticorpi diversi. Distanze di circa 16 nanometri forniscono il legame più forte, "dice Björn Högberg, docente presso il Dipartimento di Biochimica Medica e Biofisica, Karolinska Institutet, che ha condotto lo studio.

Lo studio mostra anche che le immunoglobuline M (IgM), il primo anticorpo coinvolto in un'infezione, ha una portata significativamente maggiore, cioè la capacità di legare due antigeni, di quanto si pensasse in precedenza. Le IgM hanno anche una portata significativamente maggiore rispetto agli anticorpi IgG prodotti in una fase successiva di un'infezione.

La tecnologia utilizzata dagli scienziati si basa su una tecnica relativamente nuova nota come DNA origami, in uso dal 2006, che consente di progettare nanostrutture precise utilizzando il DNA. Però, è solo negli ultimi anni che gli scienziati hanno imparato ad utilizzare questa tecnica nella ricerca biologica. L'applicazione utilizzata nello studio è di nuova concezione.

"Mettendo antigeni su queste strutture di origami di DNA, possiamo fabbricare superfici con distanze precise tra gli antigeni e quindi misurare come i diversi tipi di anticorpi si legano ad essi. Ora possiamo misurare esattamente come gli anticorpi interagiscono con diversi antigeni in un modo che prima era impossibile, "dice Björn Högberg.

I risultati possono essere utilizzati per comprendere meglio la risposta immunitaria, per esempio perché i linfociti B, un tipo di globuli bianchi, sono così efficacemente attivati ​​dai vaccini per la visualizzazione delle particelle, e per progettare anticorpi migliori per l'immunoterapia nel trattamento del cancro.

La ricerca è stata condotta in stretta collaborazione con il Laboratorio di immunità adattativa e omeostasi guidato da Jan Terje Anderson, presso l'Università di Oslo e l'ospedale universitario di Oslo.

"Studiamo la relazione tra la struttura e la funzione degli anticorpi. Tale intuizione è importante quando progettiamo la prossima generazione di vaccini e anticorpi per il trattamento su misura di malattie gravi. Da tempo cerchiamo nuovi metodi che possano aiutarci a ottenere dettagli informazioni su come diversi anticorpi si legano agli antigeni. La collaborazione con Björn Högberg ha aperto porte completamente nuove, " dice Jan Terje Andersen.