Un enzima scoperto presso il National Renewable Energy Laboratory (NREL) del Dipartimento dell'Energia degli Stati Uniti (DOE) si dimostra abile nella scomposizione delle fibre di cellulosa indipendentemente dal fatto che la loro struttura cristallina sia semplice o altamente complessa. Nessun altro enzima ha mostrato tale capacità.

L'enzima, chiamato CelA, deriva da Caldicellulosiruptor bescii, e gli scienziati del NREL hanno riferito tre anni fa, sulla rivista Science, come può convertire la biomassa in zuccheri più velocemente dei catalizzatori concorrenti nei preparati enzimatici commerciali. Lo studio di follow-up, dettagliato nel nuovo Rapporti scientifici carta, Il Multi Domain Caldicellulosiruptor bescii CelA Cellulase eccelle nell'idrolisi della cellulosa cristallina, indica come l'enzima potrebbe aiutare a rimuovere una delle barriere tecniche ed economiche che impediscono ai biocarburanti cellulosici di diventare una realtà commerciale.

La struttura cristallina della fibra di cellulosa nelle pareti cellulari delle piante pone generalmente un problema per le cellulasi, gli enzimi che lavorano per abbattere la cellulosa. Più la struttura è cristallina, più forti sono le fibre. Gli enzimi fungini testati fino ad oggi non possono facilmente abbattere le fibre con un alto contenuto cristallino in modo che il materiale possa essere convertito in un biocarburante. CelA, però, è agnostico al livello del contenuto cristallino.

"CelA è in grado di scomporre la cellulosa con elevata cristallinità allo stesso modo della bassa cristallinità, che non è mai stato dimostrato per nessun'altra cellulasi, " ha detto Yannick Bomble, uno scienziato ricercatore senior presso NREL e l'autore senior dell'articolo. "Migliore è la cellulasi, più velocemente puoi convertire la biomassa in zuccheri semplici, quindi più economico sarà il processo".

I coautori di Bomble di NREL sono Roman Brunecky, Bryon Donohoe, John Yarbrough, Ashutosh Mittal, Larry Taylor, Daehwan Chung, e Michael Himmel. Altri coautori erano Brian Scott, Hanshu Ding, Sarah Teter di Novozymes, e Jordan Russell e Janet Westpheling dell'Università della Georgia. La loro ricerca ha esaminato le prestazioni di CelA nella scomposizione e nell'interazione con i componenti delle pareti cellulari dello stufato di mais:glucano, xilano, e lignina. I pretrattamenti chimici sono stati utilizzati su stufe di mais e fibre setose chiamate cascami di cotone, lasciando varie quantità dei componenti e vari gradi di cristallinità, rispettivamente. Gli esperimenti hanno mostrato che il grado di cristallinità non ha influenzato il rendimento dell'enzima.

Il punto critico è arrivato quando CelA ha incontrato la lignina, il componente che fornisce rigidità alle pareti cellulari. Con alcune condizioni di pretrattamento, è rimasta un po' di lignina, e questo ha fermato l'enzima. "Se si lega alla lignina, è solo bloccato. Non può più elaborare o scomporre la biomassa, " ha detto Bomble. "Quando ciò accade, perdi l'enzima. Più enzimi perdi per il legame non produttivo, meno efficiente è la conversione. Di solito è questo il problema. Questo è il motivo per cui stiamo lavorando a strategie per prevenire il legame di CelA con la lignina, ma mantenendo l'affinità vitale con la cellulosa".