PRMT5 appartiene a una famiglia di enzimi chiamati proteina arginina metiltransferasi, che sono responsabili dell'aggiunta di gruppi metilici a specifici amminoacidi dell'arginina all'interno delle proteine. Nel caso del PRMT5, prende di mira e metila specificamente le proteine istoniche, che sono componenti essenziali della cromatina, la struttura complessa che impacchetta il DNA all'interno del nucleo cellulare.
Attraverso studi biochimici e strutturali dettagliati, i ricercatori hanno rivelato le precise interazioni molecolari che si verificano tra PRMT5 e gli istoni. Hanno identificato amminoacidi chiave e siti di legame all'interno dell'enzima che sono cruciali per la sua capacità di riconoscere e metilare code istoniche specifiche.
I ricercatori hanno anche scoperto l'ordine sequenziale in cui PRMT5 modifica gli istoni, aggiungendo gruppi metilici a diversi siti in modo graduale. Questo processo sequenziale di metilazione porta a modelli specifici di modificazioni degli istoni, che a loro volta influenzano l'espressione genica.
Comprendere i meccanismi molecolari alla base dell'attività di PRMT5 ha implicazioni significative per vari campi della biologia e della medicina. La disregolazione dell’attività PRMT5 è stata collegata a diverse malattie, inclusi alcuni tipi di cancro e disturbi neurologici. Acquisendo una comprensione più approfondita delle funzioni di PRMT5, i ricercatori possono esplorare potenziali strategie terapeutiche che modulano la sua attività e ripristinano i normali processi cellulari.
Questa svolta nella comprensione delle modificazioni istoniche mediate da enzimi apre la strada a studi futuri sulla dinamica della cromatina e sulla regolazione genetica. Apre nuove strade per decifrare la complessa interazione tra modifiche epigenetiche e processi cellulari, fornendo preziose informazioni sui meccanismi biologici fondamentali e sullo sviluppo delle malattie.
