1. Accompagnatori molecolari:
- Gli chaperoni molecolari sono proteine specializzate che aiutano nel ripiegamento delle proteine, prevenendo l'aggregazione e facilitando i corretti stati conformazionali. Svolgono un ruolo cruciale nel riconoscere le proteine mal ripiegate e nel guidarne il ripiegamento.
- Gli chaperon si legano alle regioni idrofobiche esposte delle proteine mal ripiegate, impedendo così loro di aggregarsi con altre proteine.
- Utilizzano l'energia derivante dall'idrolisi dell'ATP per indurre cambiamenti conformazionali e facilitare il corretto ripiegamento delle proteine.
- Esempi di chaperoni molecolari includono Hsp70, Hsp90, Hsp60 e GroEL/GroES.
2. Sistema proteasoma e ubiquitina-proteasoma (UPS):
- Il proteasoma è un complesso proteasico multi-subunità responsabile della degradazione delle proteine danneggiate, mal ripiegate e non necessarie.
- L'UPS prevede la marcatura delle proteine mal ripiegate con l'ubiquitina, una piccola proteina che funge da segnale per la degradazione.
- Le ubiquitina ligasi attaccano le catene di ubiquitina alla proteina mal ripiegata, contrassegnandola per il riconoscimento da parte del proteasoma.
- Il proteasoma quindi dispiega la proteina ubiquitinata, la degrada in piccoli peptidi e ricicla gli amminoacidi.
Oltre a questi meccanismi primari, le cellule impiegano anche altri processi, come l’autofagia, per rimuovere le proteine mal ripiegate e mantenere l’integrità cellulare. La scelta precisa del meccanismo dipende dalla gravità del misfolding delle proteine e dal contesto cellulare.
