Quando una proteina viene denaturata, la sua struttura viene interrotta e le catene polipeptidiche che la costituiscono si dispiegano. Ciò può verificarsi a causa di cambiamenti nella temperatura, nel pH o nelle condizioni del solvente. Nello stato denaturato la proteina non può svolgere adeguatamente la sua funzione perché il suo sito attivo non è più posizionato correttamente.
Tuttavia, quando la proteina denaturata viene riportata in un ambiente normale, le catene polipeptidiche possono ripiegarsi spontaneamente nella conformazione corretta. Questo processo è chiamato ripiegamento delle proteine ed è guidato da una serie di fattori, tra cui l’effetto idrofobico, il legame idrogeno e le forze di van der Waals.
La capacità di una proteina di ripiegarsi nella sua forma funzionale è essenziale per la sua attività biologica. Indica inoltre che la conformazione della proteina non è rigidamente fissa, ma può piuttosto adattarsi a diversi ambienti. Questa flessibilità è una caratteristica chiave delle proteine che consente loro di svolgere un’ampia gamma di funzioni negli organismi viventi.
