1. Fornire una via di reazione alternativa: Gli enzimi creano un ambiente specifico all'interno del loro sito attivo (una regione sull'enzima che si lega al substrato) che facilita la reazione. Questo spesso comporta:
* avvicinando i reagenti: L'enzima funge da "matchmaker" orientando i reagenti in un modo che favorisce la loro interazione.
* Stabilizzanti stati di transizione: Il sito attivo dell'enzima può legarsi allo stato di transizione della reazione, un intermedio ad alta energia, rendendolo più stabile e più facile da formare.
* Fornire gruppi acidi o di base: Gli enzimi possono fornire residui di aminoacidi specifici all'interno del loro sito attivo che possono donare o accettare protoni (H+), facilitando le fasi di trasferimento di protoni nella reazione.
2. Non modificare l'equilibrio della reazione: Gli enzimi non influiscono sul punto di equilibrio finale della reazione. Accelerano solo la velocità con cui la reazione raggiunge l'equilibrio.
Fattori che influenzano l'attività degli enzimi:
* Temperatura: Ogni enzima ha una temperatura ottimale alla quale funziona meglio. Le temperature estreme possono denigrare (danni) l'enzima.
* ph: Simile alla temperatura, gli enzimi hanno un intervallo di pH ottimale. Al di fuori di questo intervallo, l'attività dell'enzima può essere ridotta.
* Concentrazione del substrato: All'aumentare della concentrazione di substrato, la velocità di reazione aumenta anche fino a quando l'enzima non diventa saturo di substrato.
* Presenza di inibitori: Alcune molecole possono legarsi all'enzima e impedirgli di funzionare, bloccando il sito attivo o modificando la forma dell'enzima.
* Presenza di attivatori: Alcune molecole possono legarsi all'enzima e aumentarne l'attività.
In sintesi: Gli enzimi accelerano le reazioni biochimiche abbassando l'energia di attivazione richiesta per procedere la reazione. Lo fanno creando un ambiente specifico all'interno del loro sito attivo che facilita la reazione senza cambiare l'equilibrio della reazione.
