L'insulina è un ormone proteico e come tale, la sua struttura primaria è una catena di aminoacidi. Sebbene non contenga "gruppi funzionali" tradizionali come aldeidi, chetoni o acidi carbossilici, ha diverse catene laterali di aminoacidi che contribuiscono alla sua funzione:

* Anelli aromatici: I residui di tirosina, fenilalanina e triptofano contribuiscono alla struttura e alle interazioni dell'ormone con il suo recettore.

* Residui caricati: I residui di lisina e arginina sono caricati positivamente e partecipano alle interazioni elettrostatiche. I residui di acido glutammico e acido aspartico sono caricati negativamente e contribuiscono anche alle interazioni elettrostatiche.

* Residui polari: I residui di serina, treonina e asparagina contribuiscono alle interazioni di legame idrogeno.

* Residui idrofobici: I residui di leucina, isoleucina, valina e alanina contribuiscono alle interazioni idrofobiche, che aiutano a piegare la proteina nella sua corretta forma tridimensionale.

È importante notare che la disposizione specifica di queste catene laterali di aminoacidi, insieme alla struttura terziaria complessiva dell'insulina, è cruciale per la sua attività biologica.

Pertanto, mentre l'insulina non contiene gruppi funzionali tradizionali, ha una composizione unica di catene laterali di aminoacidi che contribuiscono alla sua struttura e funzione.