Ecco perché:

* Crash-Linking implica la formazione di legami covalenti tra residui di aminoacidi in diverse catene proteiche o all'interno della stessa catena.

* Bonds covalenti sono formati dalla condivisione di elettroni tra atomi.

* In molte reazioni di reticolazione, una reazione di disidratazione si verifica, dove viene rimossa una molecola d'acqua.

Esempi di reazioni di reticolazione:

* Disulfuro Bonds: Formato tra residui di cisteina nelle proteine. La reazione comporta la rimozione di due atomi di idrogeno e un atomo di ossigeno, che si combinano per formare acqua.

* Lisina Linking: Comprende reazioni come la reticolazione mediata dalla transglutaminasi, in cui una molecola d'acqua viene rilasciata come sottoprodotto.

Importanza della reticolazione:

* Integrità strutturale: La reticolazione rafforza le proteine, migliorando la loro stabilità e resistenza al degrado.

* Elasticità e flessibilità: La reticolazione può contribuire all'elasticità e alla flessibilità dei tessuti come la pelle e i tendini.

* Regolazione della funzione proteica: La reticolazione può alterare l'attività proteica o le interazioni con altre molecole.

In sintesi, il sottoprodotto delle proteine trasversali è principalmente l'acqua, che viene rilasciata a seguito della formazione di legami covalenti tra residui di aminoacidi.