1. Temperatura:
* Temperatura ottimale: Ogni enzima ha una temperatura ottimale alla quale funziona meglio.
* Di seguito ottimale: Le temperature più basse rallentano la velocità di reazione, poiché le molecole hanno meno energia cinetica.
* Sopra ottimale: Temperature più elevate possono causare la denatura dell'enzima, cambiando la sua forma e rendendolo inattivo.
2. Ph:
* PH ottimale: Ogni enzima ha una gamma di pH ottimale in cui funziona in modo più efficiente.
* Deviazione da ottimale: I cambiamenti nel pH possono interrompere la struttura dell'enzima, influenzando la sua attività.
3. Concentrazione del substrato:
* Bassa concentrazione: L'aumento della concentrazione di substrato inizialmente porta ad un aumento della velocità di reazione poiché più molecole enzimatiche incontrano substrati.
* alta concentrazione: Ad un'alta concentrazione di substrato, l'altopiano della velocità di reazione come enzima si satura di substrato.
4. Concentrazione enzimatica:
* Aumento della concentrazione: Più molecole di enzimi portano a una velocità di reazione più rapida in quanto sono disponibili siti più attivi per il legame del substrato.
5. Presenza di cofattori e coenzimi:
* Cofactors: Ioni inorganici (come Mg2+ o Zn2+) che aiutano nella funzione enzimatica.
* Coenzymes: Molecole organiche (come vitamine) che aiutano l'attività degli enzimi.
* Mancanza di questi fattori: Può diminuire o fermare completamente l'attività enzimatica.
6. Concentrazione del prodotto:
* Bassa concentrazione: L'accumulo di prodotto generalmente non influisce in modo significativo sull'attività degli enzimi.
* alta concentrazione: Alcuni enzimi sono inibiti dai propri prodotti, noti come inibizione del prodotto, rallentando la velocità di reazione.
7. Inibitori:
* Inibitori competitivi: Binda al sito attivo, prevenendo l'associazione del substrato.
* Inibitori non competitivi: Si lega a un sito diverso sull'enzima, cambiando la sua conformazione e riducendo la sua attività.
* inibitori non competitivi: Si lega al complesso enzimatico-substrato, prevenendo la formazione del prodotto.
8. Regolazione allosterica:
* Enzimi allosterici: Hanno siti regolatori in cui le molecole possono legarsi, influenzando l'attività degli enzimi.
* Attivatori: Legarsi al sito allosterico e aumentare l'attività enzimatica.
* inibitori: Si lega al sito allosterico e diminuisci l'attività enzimatica.
9. Modifiche:
* Fosforilazione: L'aggiunta di un gruppo di fosfato può attivare o disattivare un enzima.
* Glycosilazione: Attaccare le molecole di zucchero può influenzare la stabilità e l'attività degli enzimi.
* scissione proteolitica: La rimozione di una parte dell'enzima può attivarlo.
10. Compartimalizzazione cellulare:
* Posizione: Gli enzimi sono spesso localizzati all'interno di compartimenti cellulari specifici (ad es. Lisosomi, mitocondri) dove sono più attivi.
Questi fattori sono interconnessi e possono influenzarsi reciprocamente. Comprendere come influenzano l'attività degli enzimi è cruciale per lo studio dei processi biologici, la progettazione di farmaci e lo sviluppo di nuove tecnologie.
