Gli enzimi sono catalizzatori biologici costituiti da proteine e talvolta componenti non proteici Chiamato cofattori.
Composizione proteica:
* Aminoacidi: Gli enzimi sono catene di aminoacidi collegati tra loro da legami peptidici, formando una struttura tridimensionale complessa. La sequenza di aminoacidi detta la funzione specifica dell'enzima.
* Struttura primaria: La sequenza lineare di aminoacidi.
* Struttura secondaria: Il ripiegamento locale della catena polipeptidica in eliche α e fogli β.
* Struttura terziaria: La forma tridimensionale complessiva di una singola catena polipeptidica.
* Struttura quaternaria: La disposizione di catene polipeptidiche multiple (subunità) in una proteina funzionale.
cofattori:
* Ioni inorganici: Questi possono essere ioni metallici (ad esempio ferro, zinco, rame) che aiutano con il trasferimento di elettroni o stabilizzano la struttura della proteina.
* Molecole organiche: Questi possono essere coenzimi (ad es. NAD+, FAD) che fungono da portatori di elettroni o partecipano a reazioni chimiche.
Sito attivo:
* La regione chiave: Una tasca specifica sulla superficie enzimatica in cui si lega il substrato (la molecola su cui agisce l'enzima).
* Specificità: Il sito attivo è progettato per legarsi a un substrato specifico, consentendo all'enzima di catalizzare una reazione specifica.
* Temperatura: Gli enzimi hanno una temperatura ottimale per l'attività.
* Basse temperature: Rallentare le reazioni enzimatiche.
* Alte temperature: Può denigrare l'enzima, interrompendo la sua struttura e renderla inattiva.
* ph: Gli enzimi hanno un intervallo di pH ottimale.
* Extreme Ph: Può interrompere le interazioni ioniche che tengono insieme la struttura dell'enzima, portando alla denaturazione.
* Concentrazione del substrato: L'aumento della concentrazione di substrato aumenterà la velocità di reazione fino a quando i siti attivi non saranno saturi.
* Concentrazione enzimatica: L'aumento della concentrazione di enzimi aumenterà direttamente la velocità di reazione.
* inibitori: Molecole che si legano all'enzima e interferiscono con la sua funzione:
* Inibitori competitivi: Allegare al sito attivo, in competizione con il substrato.
* Inibitori non competitivi: Si lega a un sito diverso sull'enzima, cambiando la sua conformazione e riducendo l'attività.
* Attivatori: Molecole che si legano all'enzima e ne migliorano l'attività.
* Modifiche post-traduzionali: Le modifiche chimiche che si verificano dopo la proteina sono sintetizzate, come la fosforilazione o la glicosilazione, possono alterare la struttura e l'attività dell'enzima.
In sintesi:
Gli enzimi sono catalizzatori altamente specifici con strutture intricate e la loro attività è sensibile a fattori come la temperatura, il pH e la presenza di inibitori o attivatori. Comprendere questi fattori è cruciale per comprendere come funzionano gli enzimi nei sistemi biologici.
