1. Binding e formazione del complesso enzimatico-substrato:
* Il substrato si lega al sito attivo dell'enzima, una regione specifica sulla superficie dell'enzima.
* Questo legame è altamente specifico, spesso paragonato a un meccanismo di "blocco e chiave", in cui solo il substrato corretto può adattarsi al sito attivo.
* La formazione del complesso enzimatico-substrato porta il substrato in stretta vicinanza ai residui catalitici dell'enzima, che facilitano la reazione chimica.
2. Catalisi e formazione del prodotto:
* L'enzima facilita la reazione chimica abbassando l'energia di attivazione richiesta per la reazione.
* Ciò si ottiene attraverso vari meccanismi, tra cui:
* prossimità e orientamento: L'enzima riunisce le molecole del substrato nell'orientamento corretto per la reazione.
* sforzo: L'enzima può distorcere la molecola del substrato, rendendola più suscettibile alla reazione.
* Catalisi a base di acido: L'enzima fornisce gruppi acidi o di base per facilitare la rottura e la formazione del legame.
* Catalisi covalente: L'enzima può formare temporaneamente un legame covalente con il substrato.
* Si verifica la reazione chimica, convertendo il substrato nel prodotto.
3. Rilascio del prodotto e rigenerazione degli enzimi:
* Il prodotto si stacca dal sito attivo dell'enzima.
* L'enzima ritorna al suo stato originale, pronto a legare un'altra molecola di substrato e ripetere il ciclo.
Punti chiave:
* L'attività enzimatica è altamente specifica, con ogni enzima che tipicamente catalizza solo una o un piccolo numero di reazioni.
* Gli enzimi non vengono consumati nella reazione e possono essere usati ripetutamente.
* Il tasso di una reazione enzimatica può essere influenzato da fattori come la concentrazione di substrato, la temperatura, il pH e la presenza di inibitori o attivatori.
In sintesi, il legame di un substrato a un enzima avvia una serie di passaggi che portano alla conversione del substrato in un prodotto, con l'enzima rimasto invariato e pronto a catalizzare ulteriori reazioni.
