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  • Amminoacidi:struttura, funzione e classificazione

    Panoramica

    Gli aminoacidi sono le macromolecole fondamentali della vita, formando la spina dorsale delle proteine che costituiscono la maggior parte della massa corporea. Venti alfa‑amminoacidi naturali sono presenti in tutti gli organismi viventi, dai batteri all'uomo. Dieci di questi vengono sintetizzati dall'organismo, mentre gli altri dieci devono essere assunti con la dieta e sono quindi classificati come amminoacidi essenziali . Le carenze di aminoacidi essenziali possono compromettere la sintesi dei tessuti e sono state collegate a stati patologici, inclusi alcuni tumori.

    Al di là del loro ruolo strutturale, gli aminoacidi sono un componente popolare degli integratori alimentari, soprattutto tra gli individui che cercano di migliorare la salute generale o aumentare la massa muscolare attraverso una combinazione di allenamento e nutrizione.

    Nota storica

    Il primo amminoacido isolato è stato l'asparagina , scoperto nel succo di asparagi nel 1806. Questa scoperta fondamentale aprì la porta allo studio sistematico degli amminoacidi.

    Fondamenti strutturali

    Tutti gli amminoacidi condividono una struttura centrale:un carbonio alfa centrale legato a un gruppo carbossilico, un gruppo amminico, un atomo di idrogeno e una catena laterale variabile (la R gruppo). Il gruppo carbossilico (–COOH) è responsabile del carattere acido di queste molecole, mentre il gruppo amminico (–NH₂) contribuisce alle loro proprietà basiche. La dimensione della catena laterale determina il comportamento chimico di ciascun amminoacido.

    L'insieme naturale di venti amminoacidi è noto come alfa‑amminoacidi perché il gruppo amminico è attaccato al carbonio alfa adiacente al gruppo carbossilico. Il loro peso molecolare varia da 75 g/mol (glicina) a 204 g/mol (triptofano), con una media inferiore ai 180 g/mol del glucosio. Se tutti e venti fossero equamente rappresentati, ciascuno rappresenterebbe il 5% della composizione di aminoacidi proteici; le frequenze effettive variano da poco più dell'1,2% (triptofano, cisteina) a quasi il 10% (leucina).

    Classificazione per catena laterale

    Idrofobo (non polare)

    • Alanina (Ala, A) – Il più leggero dopo la glicina, comune nelle proteine.
    • Glicina (Gly, G) – Unico con un singolo idrogeno come catena laterale; spesso si trova vicino a superfici proteiche.
    • Fenilalanina (Phe, F) – Anello aromatico; idrofobico e spesso sepolto all'interno delle proteine.
    • Isoleucina (Ile, I) – Isomero della leucina; contribuisce ai nuclei idrofobici.
    • Leucina (Leu, L) – Aminoacidi a catena ramificata (BCAA); essenziale per l'uomo.
    • Metionina (Met, M) – contenenti zolfo; può essere anfipatico a seconda del contesto.
    • Prolina (Pro, P) – Gruppo amminico ciclico; introduce rigidità nelle catene polipeptidiche.
    • Valina (Val, V) – Un altro BCAA; essenziale e idrofobo.

    Idrofilo (polare, senza carica)

    • Cisteina (Cys, C) – Contiene zolfo; rappresenta circa l'1,2% degli aminoacidi.
    • Istidina (His, H) – Due gruppi amminici; versatile nei siti attivi degli enzimi.
    • Asparagina (Asn, N) – Ammide dell'acido aspartico; catena laterale polare.
    • Glutammina (Gln, Q) – Ammide dell'acido glutammico; polare e spesso esposto ai solventi.
    • Serina (Ser, S) – Il gruppo ossidrile conferisce la polarità.
    • Treonina (Thr, T) – Simile allo zucchero trese; catena laterale polare.

    Carico (ionico)

    • Acido aspartico (Asp, D) – Deprotonato a pH fisiologico; porta una carica negativa.
    • Acido glutammico (Glu, E) – Deprotonato a pH fisiologico; caricato negativamente.
    • Lisina (Lys, K) – Protonato a pH fisiologico; carica positivamente.
    • Arginina (Arg, R) – Protonato; porta una carica positiva.

    Anfipatico

    • Tirosina (Tyr, Y) – Il gruppo ossidrile consente il legame a idrogeno; mostra tratti sia idrofobici che idrofili.
    • Triptofano (Trp, W) – Amminoacido più grande; precursore del neurotrasmettitore serotonina; mostra un comportamento anfipatico.

    Concetti chiave

    Gli amminoacidi sono essenziali per la sintesi proteica, la struttura cellulare e numerose vie biochimiche. Comprendere la loro struttura e classificazione aiuta a comprendere come le proteine ​​si ripiegano, funzionano e interagiscono all'interno del corpo.

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