L'involucro idrorepellente delle proteine che costituisce il capside di un parovirus suino è stato al centro dello studio di Caryn Heldt. Credito:Università tecnologica del Michigan
Una persona non deve ammalarsi per prendere un virus. I ricercatori sperano di catturare i virus per il rilevamento e le vaccinazioni comprendendo i loro strati esterni appiccicosi.
Le complesse strutture che formano la superficie di un virus sono piccole trame di proteine che hanno un grande impatto sul modo in cui un virus interagisce con le cellule e il suo ambiente. Un leggero cambiamento nella sequenza proteica rende questa superficie leggermente idrorepellente, o idrofobico, facendolo aderire ad altre superfici idrofobiche.
Una nuova carta, pubblicato di recente in Colloidi e Superfici B:Biointerfacce , dettagli sull'idrofobicità superficiale nel parovirus suino (PPV).
Vaccini, Rimozione e rilevamento
Caryn Heldt, professore associato di ingegneria chimica presso la Michigan Technological University, è l'autore principale del documento. Attualmente, è in anno sabbatico a St. Louis e lavora con Pfizer per capire meglio come l'idrofobicità superficiale potrebbe essere utilizzata per migliorare la produzione di vaccini.
"La purificazione del vaccino è tutta una questione di interazioni di superficie; se i componenti si rompono, allora non possono essere usati come terapeutici, "Holdt dice, aggiungendo che il rilevamento e la rimozione dei virus dipendono anche dalle interazioni di superficie. "Questo può anche aiutare i biologi a capire le interazioni di un virus con una cellula".
L'ingegnere chimico Caryn Heldt lavora con la studentessa Ashish Saksule nel suo laboratorio. Credito:Università tecnologica del Michigan
La scoperta principale di questo articolo è che Heldt e il suo team hanno confrontato metodi sperimentali con metodi computazionali per misurare la chimica della superficie.
Modelli ed esperimenti
Poiché l'idrofobicità del virus è relativamente nuova e difficile da misurare, Il team di Heldt si è concentrato sull'utilizzo di modelli di idrofobicità come confronto. Hanno confrontato le misurazioni di idrofobicità previste in base alla proteina principale del virus, il PPV senza busta, a proteine modello ben studiate che abbracciano una gamma di repulsione o attrazione dell'acqua. Quindi hanno analizzato i campioni utilizzando due tipi di cromatografia, l'analisi di miscele chimiche, insieme a coloranti fluorescenti che illuminano appiccicosi, macchie idrofobiche sulle proteine.
La chiave è che le misurazioni si concentrano su ciò che è facile da raggiungere. Queste posizioni fanno parte di quella che viene chiamata l'area superficiale accessibile al solvente di una struttura cristallina. Restringere l'area osservata in un esperimento ha aiutato il team a misurare l'idrofobicità.
"L'intero capside del virus è un complesso troppo grande per fare questi calcoli, "Holdt dice, spiegando che il capside è un guscio esterno composto da 60 copie di proteine simili:VP1, VP2, VP3 e il suo team hanno testato le parti esposte di VP2, che è il più abbondante. "Era interessante che fossimo ancora in grado di correlare i nostri calcoli della superficie esposta al solvente con i risultati sperimentali perché stavamo usando solo questa proteina".
La forte correlazione tra i risultati computazionali e sperimentali indica che il PPV, e probabilmente altri virus, hanno un'idrofobicità misurabile. Una volta comprese meglio le misure, quindi Heldt e altri ricercatori possono catturare meglio i virus. Ciò può migliorare il rilevamento dei virus, concentrandoli e purificando i vaccini.
