Scienziati dell'Università ITMO di San Pietroburgo e dell'Università Ebraica di Gerusalemme hanno trovato un modo per recuperare una struttura proteica dopo la sua denaturazione chimica. Il metodo si basa sull'interazione elettrostatica tra piegato, o denaturato, proteine ​​e allumina, che li scarta. Gli autori evidenziano la versatilità del metodo, che funziona sia per molecole specifiche che per sistemi multiproteici. Teoricamente, questo può semplificare e ridurre la produzione di proteine ​​farmacologiche per l'Alzheimer e il Parkinson. Lo studio è apparso in Rapporti scientifici .

proteine, soprattutto includendo enzimi come acceleratori di reazioni chimiche, sono alla base delle industrie farmaceutiche e alimentari. Nel frattempo, L'80% di queste sostanze vengono perse durante la sintesi. Influenzato da fattori sfavorevoli come acidi forti, alcali o riscaldamento, denaturazione delle proteine, perdendo la loro forma originaria e quindi qualsiasi attività chimica. Di conseguenza, i ricercatori cercano un metodo universale per recuperare la struttura proteica, che potrebbe rendere la produzione più efficace e meno costosa.

I chimici russi in collaborazione con colleghi stranieri hanno proposto una soluzione a questo problema con un processo tecnologico che riporta le molecole proteiche alla loro forma originale dopo la denaturazione.

Nella nuova ricerca, i chimici dispiegarono molecole di tre enzimi:anidrasi carbonica, fosfatasi e perossidasi. Denaturato da un forte alcalino, le proteine ​​sono state miscelate con nanoparticelle di allumina in acqua. A causa dell'interazione elettrostatica, gli enzimi hanno attratto le nanoparticelle e le hanno impegnate a formare un complesso supramolecolare con legami fisici.

Questo guscio di nanoparticelle proteggeva le molecole proteiche dall'aggregazione, consentendo agli scienziati di estrarli facilmente dai media aggressivi. Lavato da sostanze denaturanti, gli enzimi hanno ripristinato la loro struttura da soli. "L'esposizione costante agli agenti denaturanti e la tendenza delle macromolecole ad arricciarsi all'aggregazione sono i principali ostacoli al recupero delle proteine. Quando si correggono questi fattori, siamo riusciti a rigenerare i nostri oggetti, "dice Katerina Volodina, studente del secondo anno presso l'Università ITMO.

Modificando il pH, gli scienziati hanno separato le nanoparticelle dalle proteine, dimostrando che le sostanze coinvolte nell'esperimento possono essere utilizzate ripetutamente.

Gli autori hanno applicato il loro metodo a una miscela di due enzimi:anidrasi carbonica e fosfatasi (САВ e АсР), rinaturando più della metà delle molecole, che è stato un risultato senza precedenti. "La rinaturazione delle miscele multiproteiche è un processo unico; non è mai stato fatto prima. Ma io e i miei colleghi crediamo che ulteriori ricerche in questo settore siano nell'interesse delle aziende farmaceutiche in questo momento. In teoria, il nostro metodo può semplificare e ridurre la produzione di farmaci per la terapia dell'Alzheimer o del Parkinson. Molti di questi medicinali sono costituiti da proteine, " nota Katerina Volodina.

Oltre alla versatilità e alle alte prestazioni, anche la tecnologia proposta dai chimici dell'Università ITMO è veloce ea basso costo. Gli scienziati svilupperanno l'approccio principalmente alla rinaturazione delle proteine ​​in miscele complesse.