Il brillante fisico Richard Feynman ha detto che, in linea di principio, la biologia può essere spiegata comprendendo il movimento e il movimento degli atomi. Per la prima volta, nuova ricerca dell'Università di Bristol, Regno Unito e l'Università di Waikoto, La Nuova Zelanda spiega come questo "agitazione e oscillazione" degli atomi negli enzimi - le proteine ​​che fanno accadere le reazioni biologiche - è "coreografato" per farli funzionare a una particolare temperatura. La catalisi enzimatica è essenziale per la vita, e questa ricerca fa luce su come gli enzimi si sono evoluti e adattati, permettendo agli organismi di evolversi per vivere a temperature diverse.

Questo è il primo studio a collegare la danza dell'enzima (in dettaglio atomico) direttamente alla sua temperatura ottimale. Questi risultati forniscono nuove intuizioni su come la struttura degli enzimi è correlata al suo ruolo di catalizzatore e, soprattutto, potrebbe fornire un percorso per la progettazione di biocatalizzatori migliori da utilizzare nelle reazioni chimiche nei processi industriali, come la produzione di farmaci. Suggerisce anche il motivo per cui le proteine ​​alla fine furono preferite dall'evoluzione rispetto agli acidi nucleici come catalizzatori in biologia:le proteine ​​offrono molta più capacità di "sintonizzare" il loro "agitarsi e dimenarsi" e la loro risposta alle reazioni chimiche.

Il dottor Marc van der Kamp e il professor Adrian Mulholland (Bristol) hanno lavorato con il professor Vic Arcus (Waikoto, Nuova Zelanda) e colleghi, per scoprire come il 'wiggling and jiggling', oppure la dinamica degli enzimi viene "attenuata" durante la reazione che catalizzano. Di conseguenza, la capacità termica degli enzimi cambia durante la reazione, ed è la dimensione di questo cambiamento che è il fattore critico nel determinare la temperatura alla quale l'enzima funziona meglio.

Quindi cosa fa cambiare la capacità termica di un enzima durante la reazione? E come è diverso questo nei diversi enzimi, in modo che le loro attività catalitiche siano sintonizzate per adattarsi all'organismo e alla temperatura dell'ambiente in cui vivono?

Il dott. Van der Kamp ha dichiarato:"Le nostre simulazioni al computer dell'"agitazione e oscillazione" degli enzimi nelle diverse fasi della reazione ci dicono come queste fluttuazioni strutturali diano origine alla differenza di capacità termica, e quindi può prevedere la temperatura ottimale di un enzima. Il nostro lavoro ha dimostrato che possiamo farlo con precisione per due enzimi completamente diversi, confrontando i dati sperimentali.

"Ciò che è affascinante vedere è che l'intera struttura enzimatica è importante:la 'danza' non cambia solo vicino a dove avviene la reazione chimica, ma anche in parti molto più lontane. Ciò ha delle conseguenze per l'evoluzione:la combinazione della struttura dell'enzima e della reazione che l'enzima catalizza ne definirà la temperatura di lavoro ottimale. Un sottile cambiamento nella struttura può cambiare la 'danza'."

Il lavoro aiuta a spiegare come gli organismi possono evolversi per vivere a temperature diverse, e accenni al motivo per cui le proteine ​​alla fine furono preferite dall'evoluzione rispetto agli acidi nucleici come catalizzatori in biologia:le proteine ​​offrono molta più capacità di "sintonizzare" il loro "agitarsi e dimenarsi" e la loro risposta alle reazioni chimiche.

Gli enzimi hanno una temperatura ottimale alla quale sono più cataliticamente attivi. Al di sopra di quella temperatura, diventano meno attivi. La spiegazione da manuale è che gli enzimi si dispiegano (perdono la loro forma funzionale), ma questo non è corretto. Anziché, una proprietà fisica di base - la capacità termica - spiega e prevede la dipendenza dalla temperatura degli enzimi. La capacità termica cambia durante la reazione ed è "sintonizzata" per fornire la temperatura ottimale.