Gli scienziati hanno progettato un enzima in grado di digerire alcune delle nostre plastiche più comunemente inquinanti, fornendo una potenziale soluzione a uno dei più grandi problemi ambientali del mondo.

La scoperta potrebbe portare a una soluzione di riciclaggio per milioni di tonnellate di bottiglie di plastica, in polietilene tereftalato, o PET, che attualmente persiste per centinaia di anni nell'ambiente.

La ricerca è stata condotta da team dell'Università di Portsmouth e del National Renewable Energy Laboratory (NREL) del Dipartimento dell'Energia degli Stati Uniti ed è pubblicata su Atti dell'Accademia Nazionale delle Scienze ( PNAS ).

Il professor John McGeehan dell'Università di Portsmouth e il dottor Gregg Beckham del NREL hanno risolto la struttura cristallina della PETase, un enzima scoperto di recente che digerisce il PET, e hanno utilizzato queste informazioni 3D per capire come funziona. Durante questo studio, hanno inavvertitamente progettato un enzima che è ancora più bravo a degradare la plastica rispetto a quello che si è evoluto in natura.

I ricercatori stanno ora lavorando per migliorare ulteriormente l'enzima per consentirne l'uso industriale per abbattere la plastica in una frazione del tempo.

Professor McGeehan, Direttore dell'Istituto di Scienze Biologiche e Biomediche della Scuola di Scienze Biologiche a Portsmouth, ha dichiarato:"Pochi avrebbero potuto prevedere che da quando la plastica è diventata popolare negli anni '60, enormi chiazze di rifiuti di plastica sarebbero state trovate galleggianti negli oceani, o lavato su spiagge un tempo incontaminate in tutto il mondo.

"Possiamo tutti svolgere un ruolo significativo nell'affrontare il problema della plastica, ma la comunità scientifica che alla fine ha creato questi "materiali prodigiosi", devono ora utilizzare tutta la tecnologia a loro disposizione per sviluppare soluzioni reali."

I ricercatori hanno fatto la svolta quando stavano esaminando la struttura di un enzima naturale che si pensa si sia evoluto in un centro di riciclaggio dei rifiuti in Giappone, permettendo a un batterio di degradare la plastica come fonte di cibo.

ANIMALE DOMESTICO, brevettato come plastica negli anni '40, non esiste in natura da molto tempo, quindi il team ha deciso di determinare come si è evoluto l'enzima e se fosse possibile migliorarlo.

L'obiettivo era quello di determinarne la struttura, ma hanno finito per fare un ulteriore passo avanti e hanno accidentalmente progettato un enzima che era ancora più bravo a scomporre la plastica PET.

"La serendipità gioca spesso un ruolo significativo nella ricerca scientifica fondamentale e la nostra scoperta qui non fa eccezione, "Ha detto il professor McGeehan.

"Sebbene il miglioramento sia modesto, questa scoperta imprevista suggerisce che c'è spazio per migliorare ulteriormente questi enzimi, avvicinandoci a una soluzione di riciclaggio per la montagna in continua crescita di rifiuti di plastica".

Il team di ricerca può ora applicare gli strumenti dell'ingegneria e dell'evoluzione delle proteine ​​per continuare a migliorarlo.

L'Università di Portsmouth e NREL hanno collaborato con scienziati presso la Diamond Light Source nel Regno Unito, un sincrotrone che utilizza intensi fasci di raggi X 10 miliardi di volte più luminosi del sole per agire come un microscopio abbastanza potente da vedere i singoli atomi.

Utilizzando il loro ultimo laboratorio, linea di luce I23, un modello 3D ad altissima risoluzione dell'enzima PETase è stato generato nei minimi dettagli.

Il professor McGeehan ha dichiarato:"La Diamond Light Source ha recentemente creato una delle linee di luce a raggi X più avanzate al mondo e l'accesso a questa struttura ci ha permesso di vedere la struttura atomica 3D della PETase con dettagli incredibili. Essere in grado di vedere il funzionamento interno di questo catalizzatore biologico ci ha fornito i progetti per progettare un enzima più veloce ed efficiente".

Amministratore delegato della Diamond Light Source, Professor Andrew Harrison, ha dichiarato:"Con il contributo di cinque istituzioni in tre diversi paesi, questa ricerca è un ottimo esempio di come la collaborazione internazionale possa aiutare a realizzare importanti scoperte scientifiche.

"Il dettaglio che il team è stato in grado di trarre dai risultati ottenuti sulla linea di luce I23 a Diamond sarà prezioso nel cercare di adattare l'enzima per l'uso in processi di riciclaggio industriale su larga scala. L'impatto di una soluzione così innovativa sui rifiuti di plastica sarebbe globale. È fantastico che gli scienziati e le strutture del Regno Unito stiano aiutando a fare da apripista".

Con l'aiuto degli scienziati di modellazione computazionale dell'Università della Florida del Sud e dell'Università di Campinas in Brasile, il team ha scoperto che PETase sembra molto simile a una cutinasi, ma ha alcune caratteristiche insolite tra cui un sito attivo più aperto, in grado di ospitare polimeri artificiali piuttosto che naturali. Queste differenze hanno indicato che la PETase potrebbe essersi evoluta in un ambiente contenente PET per consentire all'enzima di degradare il PET. Per verificare tale ipotesi, i ricercatori hanno mutato il sito attivo della PETase per renderlo più simile a una cutinasi.

E fu allora che accadde l'imprevisto:i ricercatori scoprirono che il mutante della PETasi era migliore della PETasi naturale nella degradazione del PET.

In modo significativo, l'enzima può anche degradare il polietilene furandicarbossilato, o PEF, un sostituto a base biologica della plastica PET che viene salutato come sostituto delle bottiglie di birra in vetro.

Il professor McGeehan ha dichiarato:"Il processo di ingegneria è più o meno lo stesso degli enzimi attualmente utilizzati nei detersivi per il lavaggio biologico e nella produzione di biocarburanti:la tecnologia esiste ed è molto probabile che nei prossimi anni vedremo un'industria processo per trasformare il PET e potenzialmente altri substrati come il PEF, PLA, e PBS, di nuovo nei loro elementi costitutivi originali in modo che possano essere riciclati in modo sostenibile".

L'autore principale del documento è uno studente post-laurea finanziato congiuntamente dall'Università di Portsmouth e dalla NREL, Harry Austin.

Ha detto:"Questa ricerca è solo l'inizio e c'è molto altro da fare in questo settore. Sono lieto di far parte di un team internazionale che sta affrontando uno dei più grandi problemi del nostro pianeta".