Gli sforzi per trovare modi per abbattere la cellulosa, la sostanza dura che costituisce le pareti cellulari delle piante, in modo più rapido e produttivo è stato a lungo un obiettivo dei ricercatori industriali.

Quando le piante vengono trasformate in biocarburanti o altre applicazioni di biomassa, la cellulosa deve essere prima degradata in molecole di zucchero più semplici, e questo passaggio può rappresentare fino a un quarto dei costi operativi e di capitale della produzione di biocarburanti. Se questo processo può essere reso più veloce e più produttivo, non solo farà risparmiare denaro all'industria, ma tali efficienze potrebbero anche ridurre l'impatto ambientale della produzione.

Le molecole di cellulosa si legano molto fortemente tra loro, rendendo la cellulosa molto difficile da scomporre. Alcuni funghi sono in grado di abbatterlo, però, e i loro sistemi di degradazione della cellulosa sono ben noti.

I funghi producono molti tipi di cellulasi —enzimi che accelerano la reazione chimica che degrada la cellulosa. E tali funghi sono stati ampiamente utilizzati nell'industria per questo motivo. Per esempio, il fungo Trichoderma reesei -scoperto durante la seconda guerra mondiale nel Pacifico a causa del consumo di tende e vestiti, viene utilizzato nella produzione di jeans slavati. Cellobioidrolasi , un tipo di cellulasi che il fungo produce, scompone la cellulosa in cellobiosio, uno zucchero semplice più facilmente utilizzabile dagli organismi. Questo degrada leggermente il materiale denim in alcuni punti, che a sua volta lo ammorbidisce, facendolo sembrare lavato con le pietre, e lo rende più comodo da indossare.

Ma esiste un altro tipo di sistema di degradazione della cellulosa utilizzato da alcuni batteri, e che è per molti versi simile a quello usato da questo fungo. Ma questo sistema non è stato compreso molto bene fino ad ora. In un giornale del Journal of Biological Chemistry il 18 agosto, ricercatori dell'Istituto giapponese di scienze molecolari, Istituti Nazionali di Scienze Naturali (IMS, NINS) hanno finalmente descritto questo sistema in dettaglio a livello di singola molecola.

Il tipo di cellobioidrolasi prodotta dal batterio Cellulomonas fimi ha un dominio catalitico simile alla cellobioidrolasi prodotta da T. reesei . Il dominio catalitico di un enzima è la sua regione che interagisce con una molecola che vuole modificare o scomporre (per provocare la reazione enzimatica). Sia il fungo che il sistema di degradazione della cellulosa dei batteri mostrano anche un'attività idrolitica simile (il modo in cui usano l'acqua per rompere i legami chimici della cellulosa).

Ma i due sistemi hanno diversi moduli di legame ai carboidrati (la serie di proteine ​​nell'enzima che si legano ai carboidrati nella cellulosa) e quelli che vengono chiamati "linker", in sostanza la parte dell'enzima che lega il dominio catalitico ai moduli leganti i carboidrati.

In ricerche precedenti, gli scienziati del NINS avevano già stabilito che la struttura della regione linker della cellobioidrolasi fungina giocava un ruolo cruciale nella velocità con cui l'enzima si lega alla cellulosa (e quindi quanto velocemente il sistema degrada la cellulosa).

"Quindi le domande successive ovvie erano:anche se queste altre parti della cellobioidrolasi del batterio sono diverse da quelle del fungo, fanno comunque qualcosa di simile?" dissero Akihiko Nakamura e Ryota Iino, i ricercatori del team. "Hanno anche accelerare la degradazione della cellulosa?"

Hanno scoperto che lo fanno. Gli scienziati hanno utilizzato l'imaging a fluorescenza a singola molecola, un metodo avanzato di microscopia che fornisce immagini di cellule viventi con una risoluzione di appena decine di nanometri, per osservare la cellobioidrolasi del batterio che si lega e si dissocia dalle molecole di cellulosa.

Ciò ha permesso loro di chiarire le funzioni delle diverse parti del sistema di degradazione della cellulosa. Hanno scoperto che i moduli di legame dei carboidrati erano davvero importanti per il legame iniziale, ma il ruolo svolto dalla regione linker è stato abbastanza minore.

Però, hanno scoperto che il dominio catalitico non era poi così simile. La sua struttura mostrava anse più lunghe all'ingresso e all'uscita di un "tunnel" nel cuore del sistema rispetto a quello del fungo. E questa differenza nella struttura del tunnel si traduce in una maggiore processività, la capacità di un enzima di innescare più reazioni consecutive.

I prossimi passi saranno ingegnerizzare questi enzimi che degradano la cellulosa batterica per abbattere la cellulosa più velocemente.