Per la prima volta negli Emirati Arabi Uniti, i ricercatori della NYU Abu Dhabi hanno utilizzato tecniche di risonanza magnetica nucleare per determinare la struttura di un nanocorpo specifico, Nb23, potenzialmente portando a una migliore comprensione di come questa piccola proteina deriva da un tipo di anticorpo, si trova solo nei camelidi (cioè cammelli, lama, e alpaca) e squali, può combattere malattie che vanno dall'artrite reumatoide, lupus e psoriasi al linfoma e al cancro al seno.
In un nuovo studio, pubblicato sulla rivista molecole , Visiting Professor di Chimica Gennaro Esposito, e i suoi collaboratori, Mathias Percipalle e Yamanappa Hunashal, presso il laboratorio di risonanza magnetica nucleare (NMR) della NYUAD, spiegano in dettaglio come hanno utilizzato la spettroscopia NMR per determinare la struttura del nanocorpo Nb23 in acqua.
Questo è unico perché gli scienziati in genere determinano la struttura delle proteine da campioni solidi, vale a dire da cristalli mediante raggi X o da soluzioni congelate mediante microscopia elettronica. Però, i cristalli a volte sono difficili da ottenere, e, più significativamente, le proteine lavorano allo stato liquido dove la loro mobilità e talvolta la loro forma differiscono dallo stato solido, soprattutto per le specie piccole.
Utilizzando la spettroscopia NMR, i ricercatori possono mappare i fattori rilevanti per la funzione del nanocorpo, riconoscere i cambiamenti che si verificano quando il nanocorpo si lega alla sua proteina bersaglio, e impedisce, come nel caso di Nb23, la formazione di aggregazione proteica anormale (amiloide) che porta a malattie degenerative o funzionali.
I ricercatori sono ansiosi di esplorare il potenziale dei nanocorpi rispetto agli anticorpi monoclonali che combattono le malattie, le proteine prodotte in laboratorio che imitano la capacità del sistema immunitario di combattere gli antigeni dannosi come i virus, ma sono difficili da maneggiare e conservare e spesso difficilmente penetrano nei tessuti solidi a causa delle loro dimensioni. Nanocorpi, Invece, sono dieci volte più piccole degli anticorpi, offrono più stabilità, forte affinità di legame, buona solubilità e biocompatibilità per la loro origine naturale, rappresentando una promettente alternativa per uso terapeutico.
"Il nostro team sta studiando diversi nanocorpi, di cui due in particolare, Nb23 e Nb24, che si legano a una proteina chiave del sistema immunitario chiamata beta2-microglobulina e ne impediscono la trasformazione patologica in depositi fibrillari come quelli coinvolti nelle malattie degenerative o funzionali, compreso l'Alzheimer, Parkinson e diabete di tipo 2, " ha detto Esposito. "Chiarire la struttura di Nb23 e di altri importanti nanocorpi è un passo fondamentale per migliorare la nostra comprensione di come possono legarsi alle proteine bersaglio e aiutare a prevenire l'insorgenza di queste malattie".
