Una nuova ricerca illustra i passaggi chimici utilizzati da un enzima naturale per convertire un composto chimico comune in etilene, un ormone vegetale importante per la maturazione dei frutti e una sostanza chimica industriale utilizzata nella produzione di plastica e tessuti. Un articolo che descrive la ricerca degli scienziati della Penn State appare online il 12 agosto sulla rivista Scienza .

"Poiché l'etilene è così importante nell'industria manifatturiera per la produzione di materie plastiche, solventi e tessili, è uno dei composti più abbondantemente prodotti sulla Terra, " disse Rachelle Copeland, un neolaureato di dottorato da Penn State e primo e co-autore corrispondente dell'articolo. "Attualmente, il petrolio è la nostra principale fonte di etilene per questi usi. Però, le piante e alcuni microbi producono etilene in modo naturale. Comprendere passo dopo passo il processo chimico utilizzato da queste piante e microbi potrebbe aiutarci ad allontanarci dalla produzione di etilene a base di petrolio".

L'enzima giustamente chiamato "enzima che forma l'etilene (EFE)" è in grado di trasformare un composto chimico comune—2-ossoglutarato, che si trova in quasi tutti gli organismi in cui svolge un ruolo nel metabolismo:in etilene, ma i ricercatori non erano stati in grado di caratterizzare con precisione il meccanismo impiegato dall'enzima. La reazione richiesta per questa trasformazione è fondamentalmente diversa dalle reazioni guidate da enzimi strettamente correlati all'EFE.

Gli enzimi sono proteine ​​che avviano o accelerano le reazioni chimiche necessarie per sostenere la vita, la maggior parte dei quali richiede atomi, gruppi di atomi, o piccole molecole, note collettivamente come cofattori, per far accadere queste reazioni. L'EFE appartiene a una classe di enzimi che promuovono le reazioni di vari tipi di molecole con l'ossigeno, attivato da un cofattore di ferro e da un co-substrato di 2-ossoglutarato.

"Il nostro gruppo di laboratorio ha studiato gli enzimi correlati all'EFE per quasi 20 anni, " ha detto Carsten Krebs, professore di chimica e di biochimica e biologia molecolare alla Penn State e autore dell'articolo. "L'EFE è unico in questa famiglia di enzimi perché scompone il 2-ossoglutarato in due modi diversi. Il primo è ben caratterizzato, ma il secondo, quello che produce etilene, è rimasto un mistero fino ad ora".

Il team di ricerca ha sezionato il percorso chimico per la formazione dell'etilene da parte dell'EFE inserendo isotopi, atomi che differiscono per peso atomico e possono essere tracciati mentre la reazione è in corso, nei vari prodotti. In questo modo il team ha potuto tracciare i singoli atomi per vedere dove vanno nel corso della reazione. Separatamente, hanno anche apportato modifiche chimiche sia all'enzima che al 2-ossoglutarato per vedere come la reazione e i prodotti sono stati alterati.

"Utilizzando queste tecniche, potremmo vedere che l'EFE avvia la reazione tra 2-ossoglutarato e ossigeno in un modo molto diverso da altri enzimi correlati, " ha detto Copeland. "Inserisce l'ossigeno tra due atomi di carbonio di 2-ossoglutarato, che produce un composto intermedio unico che l'enzima poi scompone in etilene."

La posizione dell'atomo di ossigeno inserito era stata prevista computazionalmente ma non era stata mostrata sperimentalmente fino ad ora.

"Negli anni sono stati proposti diversi meccanismi per spiegare come l'EFE converte il 2-ossoglutarato in etilene, ma non ci sono stati dati sperimentali per distinguere tra loro, " ha detto J. Martin Bollinger Jr., professore di chimica e di biochimica e biologia molecolare alla Penn State e autore dell'articolo. "Rachelle ha progettato questi esperimenti per esaminare gli aspetti più fondamentali della reazione. Dove vanno i singoli atomi? E traccia un meccanismo inequivocabilmente chiaro".