Se un inibitore competitivo viene aggiunto a una reazione enzimatica che procede al pH e alla temperatura ottimali, la velocità della reazione rallenterà. Questo perché l'inibitore competitivo si lega al sito attivo dell'enzima, impedendo il legame del substrato. Di conseguenza, l’enzima non è in grado di catalizzare la reazione e la velocità di reazione diminuisce.

La misura in cui la velocità di reazione rallenta dipende dalla concentrazione dell'inibitore competitivo. Maggiore è la concentrazione dell'inibitore, maggiore è l'inibizione della reazione. Alla fine, ad una concentrazione sufficientemente elevata di inibitore, la velocità di reazione sarà completamente inibita.

L'inibizione competitiva può essere superata aumentando la concentrazione del substrato. Questo perché il substrato e l'inibitore competono per legarsi al sito attivo dell'enzima. Se la concentrazione del substrato aumenta, ci saranno più molecole di substrato disponibili per legarsi all'enzima e le possibilità che l'inibitore si leghi all'enzima saranno ridotte. Di conseguenza, la velocità di reazione aumenterà.

L'inibizione competitiva è un tipo comune di inibizione enzimatica. È importante capire come funzionano gli inibitori competitivi per progettare farmaci e altri composti che possano inibire gli enzimi.