Nelle reazioni biologiche, gli enzimi funzionano in modo simile ai catalizzatori, fornendo percorsi alternativi per le reazioni e accelerando il processo generale. Un enzima agisce all'interno di un substrato e la sua capacità di aumentare la velocità della reazione dipende da quanto bene si lega al substrato. La costante di Michaelis, indicata da K M, è una misura dell'affinità enzima /substrato. Un valore più piccolo indica un legame più stretto, il che significa che la reazione raggiungerà la sua velocità massima a una concentrazione inferiore. K M ha le stesse unità della concentrazione del substrato ed è uguale alla concentrazione del substrato quando la velocità della reazione è a metà del suo valore massimo. The Michaelis-Menten Plot The la velocità di una reazione catalizzata da un enzima è una funzione della concentrazione del substrato. Per ricavare una trama per una particolare reazione, i ricercatori preparano diversi campioni di substrato a diverse concentrazioni e registrano il tasso di formazione del prodotto per ciascun campione. Un grafico di velocità (V) vs. concentrazione ([S]) produce una curva che sale velocemente e si livella alla massima velocità, che è il punto in cui l'enzima sta lavorando il più velocemente possibile. Questo è chiamato diagramma di saturazione o trama di Michaelis-Menten. L'equazione che definisce il grafico di Michaelis-Menten è: V = (V max [S]) ÷ (K M + [S}). Nel punto in cui K M = [S], questa equazione si riduce a V = V max ÷ 2, quindi K M è uguale alla concentrazione del substrato quando la velocità è metà del suo valore massimo. Ciò rende teoricamente possibile leggere K M fuori dal grafico. Il grafico di Lineweaver-Burk Sebbene sia possibile leggere K M da un grafico di Michaelis-Menten, non è facile o necessariamente preciso. Un'alternativa è quella di tracciare il reciproco dell'equazione di Michaelis-Menten, che è (dopo che tutti i termini sono stati riorganizzati): 1 /V = {K M /(V max × [ ,null,null,3],S])} + (1 /V max) Questa equazione ha la forma y = mx + b, dove Questa è l'equazione che i biochimici normalmente usano per determinare K M. Preparano varie concentrazioni di substrato (perché è una linea retta, tecnicamente ne hanno bisogno solo due), traccia i risultati e legge K M direttamente dal grafico.
