Le cellule hanno bisogno di aperture nella membrana cellulare per effettuare scambi con il loro ambiente. Queste aperture sono portali chiudibili in cui i segnali vengono trasportati sotto forma di ioni. Docente privato Dr. Indra Schröder del Dipartimento di Biofisica delle Membrane della TU Darmstadt, che è diretto dal professor Gerhard Thiel, è interessato ai canali del potassio. Il fisico e capo del gruppo di ricerca junior ha la sua personale visione di queste minuscole macchine molecolari. Non è tanto interessata ai segnali biologici che vengono scambiati attraverso i canali, ma nel meccanismo di chiusura biofisico. Schröder vuole sapere che aspetto ha il bullone molecolare e come funziona.

A quello scopo, il fisico lavora con canali del potassio molto basici per non complicare inutilmente l'analisi. Usa due sistemi con una struttura simile ma diverse probabilità di apertura. Un canale è quasi sempre chiuso, l'altro quasi sempre aperto. Entrambi i canali sono originati da virus delle alghe, ma assomigliano molto ai canali del potassio degli organismi superiori. Schröder lavora in un sistema senza cellule, e inserisce i canali del potassio nelle superfici artificiali. "Ci concentriamo solo ed esclusivamente sul meccanismo di chiusura, e fondere tutte le altre funzioni dei canali del potassio, " dice Schröder. "Questo è legittimo, perché i canali del potassio sono tutti simili tra loro. Stiamo praticamente lavorando su un prototipo, quello che si potrebbe chiamare un canale del potassio modello."

Aminoacido serina in un punto critico

Schröder e il suo studente di dottorato Oliver Rauh hanno mutato entrambi i canali del potassio e ne hanno spinto le singole parti avanti e indietro come pedine. Ciò ha permesso loro di stabilire quali amminoacidi sono responsabili della bassa probabilità di apertura, e quale per l'alto. Il canale del potassio con la bassa probabilità di apertura possiede l'amminoacido serina in un punto critico. Questo amminoacido interagisce con un amminoacido remoto, che costringe il poro del canale a piegarsi. Questa curva piega un altro amminoacido nella via di trasporto che chiude il tunnel.

Con il canale del potassio con l'alta probabilità di apertura, l'aminoacido serina è stato sostituito dall'aminoacido glicina. La glicina non costringe il poro del canale a piegarsi, il che significa che neanche il tunnel si chiude. "Quindi il meccanismo di chiusura di questi due canali virali del potassio consiste solo di due amminoacidi, " spiega Schröder."Un amminoacido chiude il canale, l'altro controlla il processo. Le simulazioni di dinamica molecolare del nostro partner di cooperazione Stefan Kast del TU Dortmund lo hanno confermato. Ci aspettavamo un meccanismo di chiusura molto più complicato".

Il capo del gruppo di ricerca junior presume che alcuni canali del potassio umani posseggano lo stesso bullone dei due canali virali del potassio perché entrambi possiedono i due amminoacidi critici. Il lavoro di Schröder è rilevante anche per la biologia sintetica perché i canali del potassio e il loro meccanismo di chiusura di base possono essere utilizzati nella costruzione di nano sensori artificiali. Il progetto noMagic, in cui Schröder è coinvolto, è stato finanziato dal Consiglio europeo della ricerca (CER), e manipola le cellule viventi con canali fabbricati artificialmente.