Per cucinare una frittata, devi strapazzare un uovo, e come Humpty Dumpty non potrà mai più essere rimontato. Questo perché l'uovo subisce una serie di cambiamenti fisiologici e chimici durante la cottura, che provocano la rottura dei suoi legami chimici e l'aggregazione delle sue proteine, ristrutturazione e sistemazione in un nuovo, forma definitiva e irreversibile.

Però, un nuovo studio dell'Università di Tel Aviv suggerisce per la prima volta una nuova forma di aggregazione proteica che è sia reversibile che ha conseguenze fisiologiche positive per le cellule. La scoperta potrebbe eventualmente portare a nuove terapie per condizioni neurodegenerative come l'Alzheimer, Parkinson e malattie della "mucca pazza".

Lo studio di ricerca è stato condotto dal Prof. Martin Kupiec e condotto dal Dr. Kobi Simpson-Lavy, entrambi della Scuola di Biologia e Biotecnologia Molecolare Cellulare della TAU, e pubblicato sulla rivista Cellula molecolare .

Come "de-blob" una proteina

"La maggior parte delle funzioni all'interno delle nostre cellule sono svolte da proteine. Ma quando queste proteine ​​si aggregano, producono un 'blob' che li rende inattivi, " Afferma il Prof. Kupiec. "L'aggregazione proteica tende ad aumentare con l'età e porta a una serie di malattie umane, in particolare quelli che provocano neurodegenerazione."

"Inoltre, quando le proteine ​​adottano una configurazione errata, quando sono mal ripiegate, le cellule tentano di separare i grumi, o accumularli in punti particolari della cella, per ridurre al minimo il loro effetto tossico, " dice il dottor Simpson-Lavy. "Questo processo è stato collegato allo sviluppo di una serie di condizioni neurodegenerative, come l'Alzheimer, Parkinson e malattie della "mucca pazza".

Il nuovo studio esamina un tipo completamente diverso di aggregazione proteica, che può fornire un nuovo meccanismo con cui regolare l'attività dei geni secondo i cambiamenti nell'ambiente della cellula.

La ricerca per lo studio è emersa per caso. Mentre il dottor Simpson-Lavy studiava il metabolismo degli zuccheri nelle cellule di lievito, notò che una versione marcata della proteina che stava osservando, Std1, formava una macchia luminosa all'esterno del nucleo della cellula ogni volta che veniva aggiunto glucosio alle cellule.

In altre parole, Standard1, che di solito è presente nei nuclei delle cellule, dove risiede il genoma, finiva in un'aggregazione al di fuori dei nuclei.

"Ci siamo chiesti se questa aggregazione proteica sarebbe cambiata in base alle diverse condizioni nel microambiente della cellula, " Dice il prof. Kupiec. "E in effetti, quando le condizioni sono cambiate di nuovo e il glucosio si è esaurito, l'aggregato si è dissolto e la proteina Std1 può essere nuovamente vista nel nucleo. Std1 svolge un ruolo nel rispondere a diversi zuccheri nel mezzo di crescita, quindi l'aggregazione e la dissoluzione reversibili di Std1 hanno permesso alla cellula di rispondere rapidamente a diversi livelli di abbondanza di zucchero".

Cattivo e buono per te

Lo studio suggerisce anche che non tutti gli aggregati proteici sono "dannosi per te". Alcuni svolgono importanti ruoli fisiologici e regolatori. Secondo lo studio, gli "accompagnatori molecolari" che sono stati trovati per alimentare molte malattie neurodegenerative potrebbero essere stati originariamente destinati a regolare l'accumulo di proteine ​​non patologiche.

"Questi risultati potrebbero aprire la strada a possibili trattamenti futuri che potrebbero provare a cambiare l'aggregazione da irreversibile a reversibile, " Dice il Prof. Kupiec. "Se riusciamo a scoprire come trasformare un'aggregazione irreversibile in una reversibile, sarebbe possibile curare malattie neurodegenerative e invertire l'effetto degli aggregati.

"In altre parole, potrebbe essere ancora possibile ricostruire un uovo da una frittata, " Osserva il prof. Kupiec.

I ricercatori stanno attualmente esaminando ciò che fa sì che la stessa proteina si comporti diversamente in condizioni diverse.