I peptidi sono catene di amminoacidi, gli elementi costitutivi delle proteine. Sono coinvolti in una varietà di processi biologici, tra cui la segnalazione cellulare, la regolazione ormonale e la risposta immunitaria. Negli ultimi anni c’è stato un crescente interesse per l’uso dei peptidi a fini terapeutici. Tuttavia, la capacità di progettare peptidi con proprietà specifiche è stata limitata dalla nostra comprensione di come i peptidi si autoassemblano.

Un team di ricercatori dell’Università della California, a San Diego, ha ora fatto un passo avanti significativo in questo settore. Hanno scoperto un nuovo assemblaggio ordinato di peptidi alternati e hanno identificato le forze trainanti dietro questo assemblaggio.

I ricercatori hanno utilizzato una combinazione di tecniche sperimentali e computazionali per studiare l'autoassemblaggio di due diversi peptidi. Hanno scoperto che i peptidi formavano strati alternati, ciascuno strato costituito da un tipo di peptide. Gli strati erano impilati secondo uno schema regolare e ripetuto, creando una struttura altamente ordinata.

I ricercatori sono stati in grado di identificare due fattori chiave che hanno guidato la formazione di questo insieme ordinato. Innanzitutto, i peptidi avevano cariche opposte, che permettevano loro di attrarsi elettrostaticamente. In secondo luogo, i peptidi avevano forme complementari, che permettevano loro di combaciare come pezzi di un puzzle.

I ricercatori ritengono che le loro scoperte potrebbero avere importanti implicazioni per la progettazione di terapie basate sui peptidi. Comprendendo le forze che guidano l'autoassemblaggio dei peptidi, gli scienziati potrebbero essere in grado di progettare peptidi che si autoassemblano in strutture specifiche con le proprietà desiderate. Ciò potrebbe portare allo sviluppo di nuovi farmaci e trattamenti per una varietà di malattie.

Lo studio è stato pubblicato sulla rivista Nature Communications.