Le proteine sono essenziali per la vita. Eseguono un'ampia varietà di funzioni, tra cui catalizzare reazioni chimiche, trasportare molecole e fornire supporto strutturale. Il modo in cui le proteine si ripiegano nelle loro forme funzionali è una questione fondamentale in biologia.
In un nuovo studio, i ricercatori dell'Università della California, Berkeley, hanno fornito prove di un meccanismo chiamato "nucleazione-collasso". Il collasso della nucleazione propone che le proteine si pieghino formando prima un nucleo piccolo e stabile di amminoacidi. Questo nucleo poi cresce attraendo altri amminoacidi, facendo collassare la proteina nella sua forma finale.
I ricercatori hanno testato la loro ipotesi utilizzando una proteina chiamata proteina fluorescente verde (GFP). La GFP è una piccola proteina che si illumina di verde se esposta alla luce blu. I ricercatori hanno progettato una versione di GFP che conteneva una singola sostituzione di amminoacidi. Questa sostituzione ha reso la proteina più propensa a formare un nucleo stabile.
I ricercatori hanno scoperto che la GFP ingegnerizzata si è piegata molto più velocemente della GFP di tipo selvaggio. Ciò suggerisce che il collasso della nucleazione è un meccanismo chiave del ripiegamento delle proteine.
I risultati di questo studio hanno implicazioni per comprendere come le proteine si ripiegano male. Il misfolding delle proteine può portare a una varietà di malattie, tra cui il morbo di Alzheimer e la fibrosi cistica. Comprendendo come si ripiegano le proteine, i ricercatori potrebbero essere in grado di sviluppare nuovi farmaci per prevenire o curare queste malattie.
Lo studio è stato pubblicato sulla rivista Nature Structural &Molecular Biology.
