* Specificità: Gli enzimi sono altamente specifici, il che significa che ogni enzima funziona solo con un substrato molto specifico (o un piccolo gruppo di substrati molto simili). Questo perché il sito attivo è modellato in un modo che integra perfettamente la forma del substrato.
* Complementarità di forma: Il sito attivo ha una forma tridimensionale unica che si adatta alla molecola del substrato come una mano in un guanto. Questo adattamento preciso è cruciale per la funzione dell'enzima.
* Interazioni deboli: Quando il substrato si lega al sito attivo, si formano interazioni deboli come legami idrogeno, legami ionici e forze di van der Waals. Queste interazioni tengono il substrato in atto all'interno del sito attivo, consentendo all'enzima di catalizzare la reazione.
* Fit indotto: L'interazione tra enzima e substrato non è completamente rigida. Spesso, il sito attivo può cambiare leggermente la sua forma per adattarsi meglio al substrato, come uno stampaggio di guanti attorno a una mano. Questo si chiama Fit indotto.
* Catalisi: Una volta legato il substrato, il sito attivo dell'enzima facilita la reazione chimica. Questo potrebbe comportare:
* Unendo i reagenti: Il sito attivo può posizionare il substrato in modo da promuovere una reazione.
* Fornire una via di reazione alternativa: L'enzima può ridurre l'energia di attivazione della reazione, rendendola più veloce.
* Stabilizzare lo stato di transizione: L'enzima può aiutare a stabilizzare lo stato intermedio instabile (stato di transizione) che i reagenti devono passare durante la reazione.
In sintesi: Il sito attivo di un enzima è specificamente progettato per interagire con il suo substrato. Questa interazione, basata sulla complementarità della forma e sulle interazioni deboli, consente all'enzima di catalizzare una reazione specifica in modo efficiente.
