1. Complementario di forma e carica:
* Sito attivo: Gli enzimi hanno una struttura tridimensionale unica con una regione chiamata sito attivo. Questo sito è una tasca o una scanalatura specifica di forma complementare e carica al substrato.
* Blocco e modello chiave: Il sito attivo si comporta come un blocco e il substrato è la chiave. Solo i substrati con la forma corretta e la distribuzione della carica possono adattarsi al sito attivo. Ciò garantisce che l'enzima interagisca con la molecola corretta.
* Modello di adattamento indotto: Questo modello affina il blocco e il modello chiave suggerendo che l'enzima può cambiare leggermente la sua forma per accogliere meglio il substrato al momento del legame.
2. Interazioni non covalenti:
* Legame idrogeno: Il sito attivo contiene spesso residui di aminoacidi specifici che possono formare legami idrogeno con il substrato. Questi legami stabilizzano il complesso enzimatico del substrato e promuovono la reazione.
* Interazioni ioniche: Il sito attivo può anche aver addebitato residui che interagiscono con i gruppi carichi sul substrato, contribuendo ulteriormente alla specificità.
* Van der Waals Forces: Interazioni deboli ea corto raggio tra enzima e substrato svolgono anche un ruolo nella stabilizzazione del complesso.
3. Residui catalitici:
* Aminoacidi specifici: Il sito attivo contiene alcuni residui di aminoacidi che sono direttamente coinvolti nella catalizzazione della reazione. Questi residui possono agire come:
* Catalizzatori a base di acido: Dona o accetta protoni per promuovere la formazione o la rottura delle obbligazioni.
* Nucleofili: Attacco atomi specifici nel substrato, portando a rottura o formazione di legami.
* Elettrofili: Accetta elettroni dal substrato.
4. Cambiamenti conformazionali:
* Binding del substrato: Il legame del substrato al sito attivo può indurre cambiamenti conformazionali nell'enzima. Queste modifiche possono:
* Portare i residui catalitici in stretta vicinanza con il substrato.
* Filtrare la molecola del substrato, rendendola più reattiva.
* Esporre il substrato all'ambiente del sito attivo.
5. Fattori ambientali:
* pH e temperatura: L'attività ottimale di un enzima dipende da specifiche condizioni di pH e temperatura. Queste condizioni influenzano lo stato di ionizzazione dei residui di aminoacidi e la struttura generale dell'enzima.
In sintesi, la specificità enzimatica deriva da una complessa interazione di fattori tra cui la forma e la complementarità della carica tra enzima e substrato, interazioni non covalenti, residui catalitici, cambiamenti conformazionali e condizioni ambientali.
