Le proprietà strutturali delle proteine ​​che alla fine potrebbero diventare materiali importanti per la produzione e la medicina sono rivelate da una nuova tecnica ottica che funziona rapidamente per ordinare le sequenze di amminoacidi anche all'interno di batteri viventi, secondo un team di ingegneri.

"Rimane un'urgente necessità di tecniche veloci ed efficienti in grado di schermare le proprietà di un gran numero di sequenze proteiche con un volume di campione minimo o nelle cellule viventi, " riportano i ricercatori online sulla rivista Analista .

Proteine ​​naturali come la seta, collagene, la lana e altre fibre naturali sono un'industria da 40 miliardi di dollari.

"Ci sono da 30 a 40 proteine ​​strutturali naturali di cui siamo a conoscenza, " ha detto Melik C. Demirel, Pierce Development Professor e professore di scienze ingegneristiche e meccaniche, Penn State. "La seta è molto forte, ma quando viene messo in acqua perde la sua forza. Le proteine ​​dei denti ad anello di calamaro hanno proprietà simili, ma poiché si sono evoluti in un ambiente umido, non avere questo problema."

Trovare varianti di proteine ​​naturali con caratteristiche specifiche è solo un approccio.

"Il problema è che quando guardiamo alle proprietà meccaniche c'è un'area in cui nessun materiale naturale ha quelle proprietà, " ha detto Demirel. "O la natura non ha creato proteine ​​con quelle caratteristiche o sono scomparse." Le proteine ​​che interessano Demirel e il suo team sono sia naturali che sintetiche. Sono semicristalline e le proprietà che il team sta cercando possono essere caratterizzate dalla loro cristallina struttura, ma la struttura cristallina cambia quando un materiale si riscalda. I laser per citometria a flusso standard producono troppo calore per questo uso.

"Il problema con la luce è che quando la fai brillare su un oggetto, l'oggetto alla fine si surriscalda, " disse Demirel. "Se stiamo cercando di misurare la cristallinità, dobbiamo farlo abbastanza velocemente in modo che non si surriscaldi e cambi la struttura cristallina."

I ricercatori stanno facendo la citometria a flusso, ma stanno usando laser a femto e picosecondi per ispezionare le proteine ​​mentre scorrono in un unico file. Le proteine ​​scelte possono quindi essere separate dal resto. I laser, andare in bicicletta veloce come loro, non riscaldare rapidamente i campioni, così i ricercatori possono sondare le informazioni di cui hanno bisogno prima che il campione si riscaldi e la struttura cambi. Usano un processo chiamato termotrasmissione nel dominio del tempo che consente lo screening delle proteine ​​in millisecondi e non uccide le cellule viventi.

Oltre alle proteine ​​naturali, i ricercatori stanno esaminando le proteine ​​sintetiche, specificamente adattato dalle proteine ​​dei denti dell'anello di calamaro. I batteri producono questi filamenti proteici, quindi è necessario un metodo non letale per classificarli. Questa ricerca dimostrativa ha dimostrato che questo metodo funziona.

Demirel ha ricevuto una borsa di studio recente, "Screening ad alto rendimento di materiali biologici evolutivi, " dal Programma di strumentazione di ricerca dell'Università della Difesa per creare una macchina in grado di farlo in quantità maggiori. I fondi DURIP possono essere utilizzati solo per l'acquisizione di importanti apparecchiature per aumentare la corrente o per sviluppare nuove capacità di ricerca a sostegno della ricerca pertinente del Dipartimento della Difesa. Proteine ​​dei denti dell'anello di calamaro, perché funzionano in acqua, possono essere importanti nell'ambiente marino.