Sull'altopiano tibetano avvolto dall'Himalaya e sull'altopiano dell'Altiplano del Sud America – i due tavoli più alti del mondo – alcune specie di uccelli selezionate sopravvivono con il 35-40 percento in meno di ossigeno rispetto al livello del mare.

Tutti gli uccelli di alta quota hanno sviluppato sistemi particolarmente efficienti per fornire quel prezioso ossigeno ai loro tessuti. Ma un nuovo studio condotto dall'Università del Nebraska-Lincoln e dall'Accademia cinese delle scienze ha scoperto che questi uccelli hanno spesso sviluppato diversi modelli per assemblare le proteine, le emoglobine, che effettivamente catturano l'ossigeno.

Pubblicato in Atti dell'Accademia Nazionale delle Scienze , lo studio ha scoperto che molte specie dei due altipiani hanno subito mutazioni diverse per produrre lo stesso risultato:emoglobine più abili a catturare l'ossigeno dai polmoni prima di condividerlo con gli altri organi che dipendono da esso.

Queste differenze mutazionali emergono spesso anche tra specie strettamente imparentate che risiedono sullo stesso altopiano, lo studio riportato.

"Potresti immaginare, proprio per i diversi punti di partenza ancestrali, che gli uccelli tibetani forse seguirono tutti una strada (mutativa), e gli uccelli andini di solito facevano le cose in modo diverso, ", ha affermato il coautore Jay Storz, Susan J. Rosowski Professore di Scienze Biologiche al Nebraska. "Ma non è quello che abbiamo visto. Su tutta la linea, non c'erano davvero modelli specifici per regione.

"In entrambi i casi, sembra che ci fossero molti modi diversi per evolvere una simile alterazione della funzione proteica".

Come tutte le proteine, l'emoglobina è costituita da catene di amminoacidi ripiegate in modo intricato. Le interazioni tra questi amminoacidi determinano la struttura di una proteina, che a sua volta determina le sue proprietà:quanto facilmente si lega e rilascia ossigeno, ad esempio. Ma una mutazione può sostituire efficacemente un amminoacido con una versione chimicamente distinta nello stesso sito della proteina, potenzialmente modificando il suo comportamento nel processo.

Dopo aver confrontato le proteine ​​emoglobiniche ancestrali con quelle moderne di nove specie che abitano l'altopiano tibetano, il team ha identificato due casi in cui specie lontanamente imparentate sono state identiche, mutazioni funzionalmente importanti. Eppure negli altri casi, specie si sono evolute in modi diversi per costruire un'emoglobina migliore.

Gli ultimi risultati rafforzano uno studio condotto da Storz del 2016 pubblicato sulla rivista Scienza , che è stato il primo a stabilire che le specie di vertebrati possono seguire diversi percorsi a livello molecolare per raggiungere lo stesso adattamento. Quello studio, che ha studiato gli uccelli solo dalle Ande, ha ispirato il team a proseguire con il confronto tra le specie andine e himalayane.

"Gli uccelli che si sono adattati alle condizioni di alta quota da tutte queste diverse catene montuose hanno ripetutamente evoluto l'emoglobina con elevate affinità per l'ossigeno, " ha detto Storz. "A quel livello (funzionale), tutto è altamente ripetibile, e c'è un modello molto sorprendente di evoluzione convergente. Ma in termini di reali basi molecolari, c'è molta meno prevedibilità, ed è chiaro che ci sono molti possibili cambiamenti che possono produrre lo stesso risultato funzionale."