Le proteine ​​fibrose come il collagene e il fibrinogeno formano un sottile strato solido sulla superficie di una soluzione acquosa simile alla "pelle" che si forma sul latte caldo, secondo un team di ricercatori della Penn State, che credono che questa scoperta potrebbe portare a bioprinting e ingegneria dei tessuti più efficienti.

Nel corpo umano, le proteine ​​fibrose forniscono supporto strutturale per cellule e tessuti e aiutano nella biomeccanica. Il collagene costituisce l'80% della nostra pelle e il 10% dei nostri muscoli, mentre il fibrinogeno aiuta nella coagulazione del sangue formando la fibrina idrogel.

"Le soluzioni proteiche di collagene e fibrinogeno sono ampiamente utilizzate come precursori di idrogel di collagene e fibrina nelle applicazioni di ingegneria tissutale, " disse Hemanth Gudapati, studente laureato in scienze ingegneristiche e meccaniche. "Questo perché collagene e fibrina, che sono utilizzati come materiali strutturali per l'ingegneria dei tessuti simili al loro ruolo nel corpo umano, non sono tossici, biodegradabile e imita i microambienti naturali delle cellule."

Gudapati e colleghi ricercatori riferiscono, in Materia morbida , per la prima volta le proteine ​​fibrose formano uno strato solido sulla superficie dell'acqua a causa dell'aggregazione delle proteine ​​all'interfaccia aria/acqua. Questo strato solido interferisce con misurazioni accurate della reologia della soluzione, che è lo studio delle proprietà dei fluidi come il flusso. In precedenza, è stato solo dimostrato che l'altro tipo principale di proteine, proteine ​​globulari, formano questi strati solidi all'interfaccia aria/acqua.

Misurazioni reologiche accurate sono fondamentali per il successo della bioprinting. La misurazione della viscosità è importante per identificare quali soluzioni proteiche sono potenzialmente stampabili, e per rilevare incongruenze nel comportamento del flusso tra diversi lotti di proteine ​​fibrose.

"Il collagene e il fibrinogeno vengono estratti dagli animali, e il loro comportamento di flusso cambia da batch a batch e con il tempo, " ha detto Gudapati.

Questo a sua volta porta a una sfida per risultati di bioprinting coerenti.

"La misurazione accurata del comportamento del flusso aiuta nella consegna affidabile o coerente delle soluzioni proteiche durante il bioprinting, " Gudapati ha detto. "Questo aiuta nella fabbricazione di cose come dispositivi affidabili organi su chip e modelli di malattie".

Una potenziale soluzione per una misurazione accurata consiste nell'aggiungere un tensioattivo come il polisorbato 80 per prevenire la formazione di pellicola all'interfaccia aria/acqua.

La ricerca identifica anche le concentrazioni di soluzioni proteiche potenzialmente stampabili tramite bioprinting a getto d'inchiostro, insieme all'identificazione dei parametri operativi di bioprinting.

Gudapati ha detto che ci sono stati altri risultati nella loro ricerca che richiederanno ulteriori indagini. Questi includevano la possibilità che le proteine ​​fibrose aggregate all'interfaccia aria/acqua possano essere rilasciate dall'interfaccia e che questi aggregati proteici possano causare un ulteriore accumulo delle proteine ​​nelle soluzioni.

"L'ulteriore aggregazione di massa potrebbe essere una delle ragioni del cattivo allineamento delle fibre di collagene o della scarsa resistenza meccanica della fibrina al di fuori del corpo, cioè., in vitro, quali sono le sfide che attualmente devono affrontare le applicazioni di ingegneria tissutale, " ha detto Gudapati.

Il lavoro è stato svolto nel laboratorio di Ibrahim Ozbolat, Hartz Family Career Development Professore associato di Ingegneria e meccanica, in collaborazione con Ralph Colby, professore di scienza e ingegneria dei materiali e ingegneria chimica.

"Il lavoro del dottor Colby con soluzioni di proteine ​​globulari ha influenzato il nostro lavoro, " disse Gudapati. "Per esempio, ci siamo resi conto che le proteine ​​fibrose potrebbero comportarsi in modo simile alle proteine ​​globulari all'interfaccia aria/acqua all'inizio della nostra ricerca".