Varie malattie del sistema nervoso umano, come la sclerosi laterale amiotrofica (SLA), Alzheimer, di Huntington, e malattie di Parkinson, sono associati allo stesso disturbo di base:la perdita della capacità delle cellule nervose di ripiegare correttamente le proprie proteine, che provoca aggregazioni proteiche che formano "gruppi" che finiscono per generare la morte cellulare.

Impianti, come animali, utilizzano le proteine ​​per svolgere le funzioni cellulari che le tengono in vita. La composizione proteica è determinata dalle informazioni presenti nel DNA cellulare, ma per esercitare la loro funzione biologica le proteine ​​devono anche essere ripiegate in una configurazione tridimensionale. Se una proteina non si ripiega correttamente, non sarà in grado di svolgere la sua funzione. Situazioni di stress, come un improvviso aumento della temperatura, causare passi falsi nel processo di piegatura, producendo così proteine ​​mal ripiegate che devono essere rimosse o riparate, altrimenti potrebbero raggrupparsi e formare aggregati tossici.

I cloroplasti sono i compartimenti cellulari in cui avviene la fotosintesi nelle cellule vegetali. Inoltre, sono responsabili della produzione di molti dei nutrienti che consentono la crescita delle piante e degli animali che li ingeriscono. Gran parte di questo lavoro è svolto da proteine, alcuni dei quali sono molto inclini a misfolding e aggregazione, perdendo così la loro funzione.

Un team di scienziati guidato da Manuel Rodríguez-Concepción, un ricercatore CSIC presso il Centro di Ricerca in Genomica Agraria (CRAG), ha dimostrato che in condizioni normali i cloroplasti si liberano di queste proteine ​​difettose degradandole usando il macchinario molecolare chiamato proteasi Clp. Però, quando l'accumulo di proteine ​​aggregate supera la capacità della proteasi Clp di rimuoverle, i cloroplasti generano un segnale di distress che viaggia verso il nucleo della cellula per attivare la produzione di proteine ​​riparatrici, chiamati accompagnatori. Gli accompagnatori, a sua volta, vengono trasportati ai cloroplasti per annullare i "grumi" proteici e dispiegare le proteine ​​disaggregate, favorendo che possano essere ripiegati correttamente e recuperare la loro funzione in poche ore. Questi meccanismi molecolari sono simili a quelli che funzionano nelle nostre cellule nervose quando le proteine ​​mal ripiegate vengono prodotte nei mitocondri.

La ricerca, condotto con l'impianto modello Arabidopsis thaliana e pubblicato sulla rivista Genetica PLOS , ha scoperto un gene chiave (HsfA2), che attiva la sintesi chaperon e salva così la cellula dagli effetti tossici prodotti da accumuli proteici mal ripiegati. "La via di segnalazione dai cloroplasti al nucleo attiva un interruttore molecolare chiamato HsfA2. Questo gene chiave viene attivato anche quando un colpo di calore causa problemi di ripiegamento delle proteine ​​in altri compartimenti cellulari, " spiega Ernesto Llamas, il primo autore dell'opera.

Secondo Pablo Pulido, il terzo componente del team che ha condotto questa ricerca, "sapere come le piante rispondono alla sfida di far perdere ad alcune delle loro proteine ​​la loro struttura e funzione originali, diventando potenzialmente pericoloso, è essenziale per un migliore adattamento delle colture a condizioni ambientali avverse." Questa sfida è particolarmente rilevante nell'attuale contesto del cambiamento climatico.

La ricerca condotta al CRAG può anche aiutare a capire meglio come iniziano le malattie del sistema nervoso da misfolding proteico, propagazione, e aggravare. "Ricerca di base, vale a dire, la ricerca che si occupa dei processi che guidano il funzionamento di base degli esseri viventi, costituisce i fondamenti su cui si fonda la ricerca applicata, " dice Rodríguez-Concepción. In questo senso, il risultato della loro ricerca con le piante potrebbe essere trasferito a nuovi metodi universali per correggere il misfolding proteico e quindi avere un impatto sulla ricerca di soluzioni alle malattie degenerative che, fino ad oggi, rimanere incurabile.