Lo studio, pubblicato sulla rivista eLife, si è concentrato su un parassita molecolare chiamato prione, composto da una singola proteina che può ripiegarsi e aggregarsi male, causando danni alle cellule cerebrali e portando a varie malattie neurodegenerative come la malattia di Creutzfeldt-Jakob (CJD) ) e il morbo della mucca pazza.
Utilizzando una combinazione di metodi sperimentali e computazionali, i ricercatori hanno studiato i meccanismi molecolari attraverso i quali i prioni si replicano e diffondono la loro capacità di causare malattie. Hanno scoperto che la proteina prionica mal ripiegata può fungere da modello per convertire le normali proteine cellulari nella forma mal ripiegata, portando a una reazione a catena che provoca l'accumulo di prioni patogeni.
Inoltre, i ricercatori hanno scoperto che la proteina prionica mal ripiegata può essere trasmessa tra le cellule, diffondendo la malattia da una cellula all'altra e consentendo all'infezione di persistere e progredire. Questa scoperta è particolarmente rilevante per comprendere la trasmissione delle malattie da prioni, poiché la capacità dei prioni di diffondersi tra le cellule è un fattore chiave nella loro capacità di causare malattie.
Chiarindo i meccanismi molecolari della replicazione e della diffusione dei prioni, questo studio fornisce importanti informazioni sullo sviluppo di terapie per il trattamento delle malattie da prioni e di altre malattie causate da proteine mal ripiegate. I risultati suggeriscono che prendere di mira la proteina prionica mal ripiegata e prevenirne le interazioni con le proteine cellulari normali potrebbe essere una potenziale strategia terapeutica per queste malattie. Sono necessarie ulteriori ricerche per tradurre questi risultati in trattamenti efficaci, ma questo studio rappresenta un significativo passo avanti nella nostra comprensione della replicazione e della diffusione dei prioni.
