1. Interazioni idrofobiche :Si tratta di interazioni non covalenti che derivano dalla tendenza di molecole o regioni di molecole non polari (idrofobiche) ad aggregarsi in soluzioni acquose per ridurre al minimo il contatto con l'acqua. Nella parte interna non acquosa della proteina, le catene laterali idrofobiche degli amminoacidi si raggruppano per formare un nucleo stabile, escludendo le molecole d'acqua.
2. Forze di Van der Waals :Queste sono interazioni deboli, non covalenti che includono interazioni dipolo-dipolo, interazioni dipolo-dipolo indotte e forze di dispersione di London. Le forze di Van der Waals contribuiscono alla stabilità complessiva e alla compattezza dell'interno della proteina fornendo ulteriore stabilizzazione al nucleo idrofobo.
3. Legami idrogeno :Sebbene i legami idrogeno siano prevalenti anche sulla superficie acquosa delle proteine, possono formarsi anche all'interno non acquoso. Questi legami idrogeno si verificano tra catene laterali polari o cariche di amminoacidi che non sono direttamente esposte alle molecole d'acqua.
4. Legami disolfuro :I legami disolfuro sono legami covalenti formati tra gli atomi di zolfo dei residui di cisteina. Questi legami sono più comuni all'interno delle proteine dove l'ambiente riducente del citosol è protetto dall'ambiente extracellulare ossidante. I legami disolfuro contribuiscono alla stabilità strutturale e alla rigidità delle proteine.
D'altra parte, la superficie acquosa di una proteina è caratterizzata da diversi tipi di legami:
1. Legami idrogeno con acqua :Le catene laterali polari e cariche degli amminoacidi sulla superficie della proteina formano legami idrogeno con le molecole d'acqua, contribuendo all'idratazione e alla solubilità della proteina nell'ambiente acquoso.
2. Legami ionici :Si tratta di interazioni elettrostatiche tra gruppi con carica positiva e negativa sulla superficie della proteina e ioni con carica opposta nella soluzione acquosa circostante. I legami ionici svolgono un ruolo cruciale nel mantenimento della carica complessiva della proteina e delle interazioni con altre molecole.
3. Interazioni polari :Le interazioni polari come le interazioni dipolo-dipolo e le interazioni dipolo indotte da dipolo si verificano tra catene laterali polari di amminoacidi e molecole di acqua o altre molecole polari nell'ambiente acquoso.
