1. Legami covalenti :I legami disolfuro sono gli unici legami covalenti che contribuiscono alla struttura terziaria. Si formano tra gli atomi di zolfo dei residui di cisteina e sono importanti per stabilizzare la struttura complessiva della proteina.
2. Legami idrogeno :I legami idrogeno si formano tra gli atomi elettronegativi (N, O e F) e gli atomi di idrogeno. Sono il tipo più comune di interazione nelle proteine e contribuiscono alla stabilità della struttura terziaria formando una rete di legami idrogeno tra diverse parti della catena polipeptidica.
3. Legami ionici :I legami ionici si formano tra le catene laterali degli amminoacidi con carica positiva (basici) e quelli con carica negativa (acidi). Contribuiscono alla stabilità della struttura terziaria formando ponti salini tra gruppi con carica opposta.
4. Forze di Van der Waals :Le forze di Van der Waals sono forze attrattive deboli che si verificano tra tutti gli atomi e le molecole. Sono importanti per la struttura terziaria delle proteine fornendo stretti contatti tra catene laterali non polari e stabilizzando la struttura complessiva della proteina.
5. Interazioni idrofobiche :Le interazioni idrofobiche sono la tendenza delle molecole non polari a raggrupparsi insieme in ambienti acquosi. Sono importanti per la struttura terziaria delle proteine poiché fanno sì che le catene laterali non polari si pieghino verso l'interno e lontano dalle molecole d'acqua che circondano la proteina.
Queste forze lavorano insieme per creare una struttura tridimensionale stabile per la catena polipeptidica. La struttura terziaria specifica di una proteina è determinata dalla sua sequenza di aminoacidi e dall'ambiente in cui è ripiegata.
