- Proteasi (noti anche come peptidasi o proteinasi) sono enzimi che idrolizzano i legami peptidici, scomponendo le proteine ​​in peptidi più piccoli o singoli amminoacidi.

Esistono numerosi tipi di proteasi, ciascuna con la propria specificità e ruolo fisiologico. Ecco alcune classi chiave di proteasi:

Serina proteasi:

- Esempi:Tripsina, chimotripsina, elastasi

- Il meccanismo catalitico coinvolge un residuo di serina nel sito attivo

Proteasi della cisteina:

- Esempi:papaina, bromelina, catepsine

- Il meccanismo catalitico coinvolge un residuo di cisteina nel sito attivo

Proteasi aspartiche:

- Esempi:pepsina, catepsina D

- Il meccanismo catalitico coinvolge due residui di acido aspartico nel sito attivo

Metalloproteasi:

- Esempi:metallopeptidasi della matrice (MMP), termolisina

- Richiedono ioni metallici (come lo zinco) per l'attività catalitica

Proteasi treonina:

- Esempi:proteasi Lon, proteasi Clp

- Classe relativamente rara di proteasi che utilizzano un residuo di treonina per la catalisi

Queste proteasi possono essere trovate in vari compartimenti cellulari, come i lisosomi, il citoplasma o lo spazio extracellulare, e svolgono un ruolo essenziale nel metabolismo delle proteine, nella digestione, nella coagulazione del sangue, nella risposta immunitaria e in altri processi fisiologici.