Ecco una rottura:
* Emoglobina normale A (HBA): Questo è il tipo più comune di emoglobina che si trova negli adulti. È costituito da due catene alfa globiniche e due catene di beta globin. Le catene beta hanno un acido glutammico aminoacido in sesta posizione.
* Emoglobina Sickle Cell (HBS): Questa variante ha una valina Aminoacido alla sesta posizione della catena beta anziché acido glutammico. Questo singolo cambiamento di aminoacido è causato da una mutazione puntuale nel gene della beta globina.
La differenza elettroforetica:
* Acido glutammico è caricato negativamente a pH fisiologico, rendendo l'HBA leggermente caricata negativamente.
* Valine è neutro, rendendo HBS meno caricata negativamente rispetto all'HBA.
Questa differenza nella carica fa migrare HBS più lentamente dell'HBA in un gel di elettroforesi. Le molecole di HBS tendono a raggrupparsi insieme, formando polimeri lunghi e rigidi. Questi polimeri distorcono i globuli rossi in una forma falciforme, portando ai sintomi caratteristici dell'anemia falciforme.
In sintesi:
La differenza nel modello elettroforetico tra HBA e HBS è dovuta alla singola sostituzione di aminoacidi nella catena di globina beta, che cambia la carica complessiva della molecola di emoglobina. Questa differenza nella carica provoca HBS che migra più lentamente rispetto all'HBA in un gel di elettroforesi.
