Ecco perché:

* Idrofobicità: Il TRP è un aminoacido altamente idrofobico, il che significa che respinge l'acqua. È più probabile che venga sepolto nel nucleo di una proteina, lontano dall'ambiente acquoso.

* Polarità: GLN è polare e può formare legami idrogeno con molecole d'acqua. Ciò lo rende più compatibile con l'ambiente idrofilo della superficie proteica.

* Dimensione: TRP è un aminoacido di grandi dimensioni con una catena laterale voluminosa, che lo rende meno adatto all'esposizione alla superficie. GLN, d'altra parte, ha una catena laterale più piccola che può ospitare più facilmente le interazioni superficiali.

Eccezioni:

Mentre GLN è generalmente più esposto alla superficie del TRP, ci sono eccezioni:

* Strutture proteiche specifiche: Alcune proteine ​​possono avere requisiti strutturali specifici che richiedono la presenza di TRP in superficie.

* Ruoli funzionali: A volte i residui di TRP possono essere coinvolti nella funzione proteica e possono quindi essere trovati in superficie, come nelle interazioni proteina-proteina o siti di legame.

In sintesi:

La regola generale è che è più probabile che TRP venga sepolto all'interno di una proteina, mentre GLN ha maggiori probabilità di essere trovato in superficie a causa della sua natura idrofila e delle dimensioni più piccole. Tuttavia, ci sono eccezioni a questa regola, a seconda della proteina specifica e dei suoi requisiti funzionali.