1. Specificità:
* Modello di blocco e chiave: Questo modello descrive il sito attivo enzimatico come una forma specifica, proprio come un blocco, che può ospitare solo un substrato con una forma complementare, come una chiave.
* Modello di fit indotto: Un modello più raffinato, riconosce che il sito attivo può cambiare leggermente la forma per adattarsi meglio al substrato, come un guanto che si adatta a una mano.
2. Binding:
* Il substrato si lega al sito attivo attraverso interazioni deboli, come legami idrogeno, legami ionici e forze di van der Waals.
* Questo legame è cruciale per la catalisi, consentendo all'enzima di portare il substrato nel corretto orientamento e vicinanza per una reazione.
3. Catalisi:
* Una volta legato, l'enzima facilita la reazione chimica da:
* Stabilizzare lo stato di transizione: Il sito attivo riduce l'energia di attivazione della reazione fornendo un percorso alternativo per la reazione da procedere.
* Orientamento del substrato: L'enzima posiziona il substrato in modo da favorire la formazione del prodotto desiderato.
* Fornire gruppi catalitici: Il sito attivo può contenere residui di aminoacidi che fungono da catalizzatori, donazione o accettazione di elettroni per facilitare la rottura e la formazione dei legami.
4. Rilascio del prodotto:
* Una volta completata la reazione, i prodotti si dissociano dal sito attivo, consentendo all'enzima di legarsi a nuove molecole di substrato e ripetere il ciclo catalitico.
In sintesi:
* Il sito attivo di un enzima è altamente specifico per il suo substrato.
* Questa specificità è ottenuta attraverso la forma del sito attivo e le interazioni tra l'enzima e il substrato.
* Il legame del substrato al sito attivo è essenziale per la catalisi e riduce l'energia di attivazione della reazione.
* L'enzima promuove la formazione di prodotti facilitando la reazione chimica e quindi li rilascia per continuare il ciclo catalitico.
