* L'ambiente idrico: Le proteine esistono nell'ambiente acquoso della cellula. Le molecole d'acqua sono polari, formando legami idrogeno tra loro. Molecole non polari, come gli idrocarburi, interrompono questi legami idrogeno, rendendole sfavorevoli in un ambiente acquoso.
* Riduzione al minimo dell'interruzione: Per ridurre al minimo questa interruzione, le molecole non polari tendono a raggrupparsi insieme, allontanando le molecole d'acqua. Questo è noto come Effetto idrofobico .
* Siti di legame: Le proteine hanno spesso tasche o schisi chiamati siti di legame progettati per ospitare piccole molecole. Questi siti di legame sono spesso rivestiti con aminoacidi non polari (come valina, leucina, isoleucina, fenilalanina). Questo ambiente idrofobico all'interno del sito di legame favorisce l'interazione con piccole molecole non polari.
* Interazioni favorevoli: Mentre le interazioni idrofobiche non sono forti come i legami ionici o i legami idrogeno, contribuiscono in modo significativo alla stabilità legante. L'effetto idrofobico contribuisce al cambiamento complessivo di energia libera del processo di legame, rendendo favorevole l'interazione.
Altri fattori:
* Complementarità di forma: La forma della piccola molecola e del sito di legame deve essere complementare per un legame riuscito.
* Interazioni elettrostatiche: Mentre meno dominanti delle interazioni idrofobiche, anche le interazioni elettrostatiche (legami ionici, legami idrogeno) svolgono un ruolo, in particolare nella formazione dell'interazione iniziale e della messa a punto del complesso.
* Van der Waals Forces: Queste forze deboli a corto raggio contribuiscono alla stabilità generale dell'interazione.
In sintesi:
Le interazioni idrofobiche sono cruciali nelle interazioni di piccole molecole-proteina perché guidano l'associazione di molecole non polari all'interno dei siti di legame idrofobico della proteina, portando a un legame favorevole e un complesso stabile. Mentre altre interazioni contribuiscono, le interazioni idrofobiche sono spesso dominanti a causa dell'ambiente acquoso in cui funzionano le proteine.
