La dinamina, una grande GTPasi, svolge un ruolo centrale nella costrizione e nella scissione della membrana durante l'endocitosi, la citocinesi e altri processi cellulari. Tuttavia, l’esatto meccanismo attraverso il quale la dinamina media la costrizione della membrana rimane poco chiaro. In un nuovo studio, i ricercatori hanno utilizzato la cristallografia a raggi X, la microscopia crioelettronica e simulazioni di dinamica molecolare per determinare la struttura della dinamina nelle diverse fasi del suo assemblaggio e della sua funzione.

I ricercatori hanno scoperto che la dinamina si assembla in un polimero elicoidale che si avvolge attorno al collo di un tubulo della membrana. Il polimero subisce quindi un cambiamento conformazionale che provoca la costrizione e infine la rottura del tubulo della membrana. I ricercatori ritengono che questo cambiamento conformazionale sia guidato dal legame del GTP alla dinamina, che altera le interazioni tra le molecole di dinamina nel polimero.

I risultati di questo studio forniscono nuove informazioni sul meccanismo mediante il quale la dinamina media la costrizione e la scissione della membrana. Queste informazioni potrebbero essere utilizzate per sviluppare nuovi farmaci mirati alla funzione della dinamina, che potrebbero essere potenzialmente utilizzati per trattare una varietà di malattie, tra cui il cancro, i disturbi neurodegenerativi e le malattie infettive.

Lo studio è stato condotto da un team di ricercatori dell’Università della California, Berkeley, dell’Università della California, San Francisco e dell’Howard Hughes Medical Institute. I risultati sono stati pubblicati sulla rivista Nature.