1. Ossidazione dei residui di amminoacidi:gli amminoacidi all'interno del sito attivo dell'enzima o in altre regioni critiche possono subire ossidazione da parte dell'ossigeno o dei ROS. Ciò può portare a cambiamenti nella struttura e nella funzione dell'enzima.
2. Carbonilazione delle proteine:l'ossigeno può reagire con le proteine per formare gruppi carbonilici (aldeidi o chetoni) in un processo chiamato carbonilazione delle proteine. Questa modifica può alterare la struttura della proteina e interromperne la funzione.
3. Formazione di legami disolfuro:l'ossidazione può portare alla formazione di legami disolfuro tra i residui di cisteina all'interno dell'enzima o tra l'enzima e altre molecole. Questi legami disolfuro possono interrompere la struttura e la funzione dell'enzima.
4. Perossidazione lipidica:se l'enzima contiene molecole lipidiche, queste possono subire perossidazione lipidica in presenza di ossigeno e ROS. La perossidazione lipidica può danneggiare la struttura della membrana dell'enzima e influenzarne l'attività.
5. Spostamento degli ioni metallici:l'ossigeno può legarsi agli ioni metallici essenziali per l'attività enzimatica, spostandoli dai loro siti di legame. Ciò può portare ad una perdita della funzione enzimatica.
6. Danno al DNA:in alcuni casi, il danno ossidativo causato dall'ossigeno e dai ROS può influenzare il DNA che codifica per l'enzima, portando a mutazioni e potenzialmente interrompendo la produzione e la funzione dell'enzima.
Questi meccanismi possono portare alla perdita dell’attività enzimatica, al misfolding, all’aggregazione e, infine, alla compromissione della funzione cellulare. Le difese antiossidanti all’interno delle cellule aiutano a proteggere dal danno ossidativo, ma l’esposizione eccessiva o cronica all’ossigeno o ai ROS può sopraffare queste difese e causare danni cellulari significativi.
