1. Struttura primaria:
* Bondi peptidici: Questi sono i legami covalenti che collegano gli aminoacidi insieme in una catena lineare. Sono formati da una reazione di disidratazione tra il gruppo carbossilico di un aminoacido e il gruppo amminico del prossimo.
2. Struttura secondaria:
* Bond di idrogeno: Questi sono formati tra l'atomo di idrogeno del gruppo N-H di un legame peptidico e l'atomo di ossigeno di un gruppo C =O di un diverso legame peptidico. Questi legami sono deboli Ma contribuiscono collettivamente alla stabilità di strutture secondarie come le eliche alfa e i fogli beta.
3. Struttura terziaria:
* Bond di idrogeno: Simile alla struttura secondaria, si formano tra varie catene laterali polari di aminoacidi.
* Interazioni idrofobiche: Le catene laterali non polari si raggruppano insieme all'interno della proteina, evitando il contatto con l'acqua. Queste interazioni sono guidate dall'entropia.
* legami ionici: Attrazioni elettrostatiche tra catene laterali di aminoacidi caricate in modo opposto.
* Disulfuro Bonds: Legami covalenti formati tra gli atomi di zolfo di due residui di cisteina. Questi legami sono particolarmente forti e aiutano a stabilizzare la struttura tridimensionale della proteina.
4. Struttura quaternaria:
* Tutte le obbligazioni presenti nella struttura terziaria: Questo livello comporta interazioni tra più catene polipeptidiche (subunità). Sono presenti gli stessi legami - legami idrogeno, interazioni idrofobiche, legami ionici e legami disolfuro, ma ora si verificano tra diverse catene polipeptidiche.
* Interazioni aggiuntive: La struttura quaternaria può anche essere stabilizzata dalle interazioni tra diverse molecole proteiche, come:
* Van der Waals Forces: Attrazioni deboli tra molecole non polari.
* Coordinamento ionico metallico: Alcune proteine utilizzano ioni metallici (ad es. Zinco, ferro) per coordinarsi con specifiche catene laterali di aminoacidi, contribuendo alla stabilità.
Nota importante: La forza relativa e l'importanza di questi legami variano a seconda della proteina specifica. Tuttavia, la combinazione complessiva di questi legami determina la forma tridimensionale unica della proteina e la sua funzione.
