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  • Come vengono chiamate le catene lunghe di aminoacidi? Comprensione di proteine e polipeptidi

    Di Paul Dohrmann
    Aggiornato il 24 marzo 2022

    Proteine:polimeri di amminoacidi

    Le proteine sono lunghi polimeri costituiti da 20 amminoacidi presenti in natura. Sebbene alcune proteine incorporino residui non canonici, la struttura portante di ogni proteina è una catena di amminoacidi legati da legami peptidici.

    Dal DNA alle proteine:il processo di traduzione

    Il viaggio inizia nel nucleo dove un segmento di DNA viene trascritto in RNA messaggero (mRNA). L’mRNA esce dal nucleo e si lega a un ribosoma, la macchina che sintetizza le proteine ​​della cellula. Le molecole di RNA di trasferimento (tRNA) portano gli amminoacidi appropriati al ribosoma, dove vengono aggiunti sequenzialmente alla catena polipeptidica in crescita.

    Legami peptidici e polipeptidi

    Gli amminoacidi adiacenti sono uniti dalla testa alla coda tramite legami peptidici:il gruppo carbossilico (‑COOH) di un residuo si lega al gruppo amminico (‑NH₂) del successivo. La catena risultante è chiamata polipeptide. Il legame peptidico conferisce planarità alla spina dorsale ma consente la rotazione attorno ai singoli legami, conferendo alla catena la flessibilità necessaria per il ripiegamento.

    Le catene laterali formano la struttura delle proteine

    Ogni amminoacido ha una catena laterale distinta (gruppo R) attaccata al suo carbonio centrale. Queste catene laterali differiscono per dimensione, carica e idrofobicità, influenzando il modo in cui la catena interagisce con se stessa e con l'ambiente cellulare acquoso. Le catene laterali polari tendono ad orientarsi verso il solvente, mentre i gruppi non polari si raggruppano all'interno del nucleo proteico, guidando il processo di ripiegamento.

    La sequenza determina la piega

    La sequenza amminoacidica primaria codifica la forma tridimensionale unica della proteina. Poiché la spina dorsale può ruotare liberamente, la maggior parte dei polipeptidi si ripiega spontaneamente in un’unica conformazione energeticamente favorita. Anche una singola sostituzione di amminoacidi può interrompere il ripiegamento, rendendo la proteina non funzionale.

    Diversità combinatoria e vincoli funzionali

    Con 20 aminoacidi disponibili, ce ne sono 20 n polipeptidi teorici di lunghezza n. Tuttavia, solo una minuscola frazione di queste sequenze si ripiega in proteine ​​stabili e funzionali. La stragrande maggioranza sarebbe instabile o adotterebbe conformazioni multiple a bassa energia, quindi la pressione evolutiva seleziona solo le poche sequenze che soddisfano le esigenze funzionali dell'organismo.

    Riferimenti

    • Biologia Molecolare della Cellula; Alberts et al.; 1994
    • Chimica; Raimondo Chang; 1984
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