Gli enzimi svolgono funzioni molto specifiche e richiedono poca energia, motivo per cui i biocatalizzatori sono interessanti anche per l'industria chimica. In un articolo di rassegna pubblicato sulla rivista Natura Recensioni Chimica , Il professor Thomas Happe e la professoressa associata Anja Hemschemeier del gruppo di lavoro sulla fotobiotecnologia della Ruhr-Universität Bochum hanno fornito una sintesi di ciò che è noto sui meccanismi degli enzimi in natura. Inoltre, gli autori delineano una visione futura:biocatalizzatori artificiali non a base di proteine, come di solito sono in natura, ma che sono piuttosto fatti di DNA. L'articolo è stato pubblicato il 17 agosto 2018.

"La creazione di un bio-based, l'industria alimentata da enzimi sarebbe di enorme valore sia per il bene della protezione del clima che per ragioni economiche, "dice Thomas Happe.

Le interazioni proteina-cofattore sono cruciali

In natura, le reazioni più complicate e ad alta intensità energetica sono spesso eseguite da proteine ​​altamente complesse. Contengono cofattori che non sono costituiti da proteine; piuttosto, sono a base di sostanze inorganiche, spesso metalli. Nel loro articolo, Hemschemeier e Happe elaborano l'importanza dei dettagli atomici per le interazioni proteina-cofattore nei cosiddetti metalloenzimi.

La composizione chimica del cofattore è un elemento cruciale per comprendere il preciso meccanismo di reazione di un metalloenzima. I ricercatori hanno manipolato singoli atomi di un cofattore per decodificarne il significato. "Però, questo non è sempre un compito facile, " dice Happe. "Questo perché i chimici devono generare artificialmente il cofattore, e il costrutto sintetico deve interagire con la parte proteica dell'enzima in modo naturale".

Enzima semisintetico prodotto

Alcuni anni fa, un team guidato da Thomas Happe è riuscito a caratterizzare l'enzima idrogenasi che produce idrogeno. In collaborazione con i chimici, i biologi hanno sviluppato un enzima idrogenasi semisintetico, in cui possono sostituire ogni singolo atomo del cofattore. Ciò consente loro di svelare come esattamente le proteine ​​e il cofattore lavorano insieme.

Le idrogenasi possono essere utilmente impiegate nell'industria, al fine di produrre il potenziale vettore energetico idrogeno. Ma le idrogenasi naturali non sono molto stabili, soprattutto quando sono esposti all'aria. "Perciò, ci siamo chiesti se potevamo riprogettare questi enzimi verso versioni più robuste, " spiega Thomas Happe.

"La letteratura fornisce già molti esempi per la progettazione di proteine ​​artificiali, ", elabora Anja Hemschemeier. "Tuttavia, le proteine ​​sono spesso troppo instabili per soddisfare i requisiti del settore".

Più stabilità grazie al DNA

Di conseguenza, i biotecnologi di Bochum hanno scelto un nuovo approccio:intendono sostituire le proteine ​​con il DNA, che è molto più stabile.

I ricercatori sanno dagli anni '80 che gli acidi nucleici sono in grado di catalizzare reazioni chimiche, e da allora questa proprietà è stata studiata a fondo. "Abbiamo trovato esempi di acidi nucleici che presentano caratteristiche simili a proteine, " dice Hemschemeier. "Lo fanno, ad esempio, formare precise strutture 3D che facilitano reazioni chimiche specifiche."

Nel loro articolo di recensione, Happe e Hemschemeier concludono quindi:è del tutto possibile che in un futuro non troppo lontano la nostra industria sarà in grado di utilizzare catalizzatori a base di DNA che imitano biocatalizzatori complessi come l'idrogenasi.