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    Come gli "accompagnatori extracellulari" aiutano a rimuovere le proteine ​​anormali
    Gli chaperon extracellulari svolgono un ruolo cruciale nella rimozione delle proteine ​​anormali dall'ambiente extracellulare. Ecco alcuni meccanismi chiave attraverso i quali facilitano questo processo:

    1. Ripiegamento e stabilizzazione delle proteine:gli chaperoni extracellulari aiutano nel corretto ripiegamento e nella stabilizzazione delle proteine ​​secrete nello spazio extracellulare. Si legano alle proteine ​​spiegate o mal ripiegate, impedendone l'aggregazione e promuovendone il corretto stato conformazionale. Stabilizzando le proteine, gli accompagnatori possono aiutare a prevenire il loro accumulo e la potenziale tossicità.

    2. Targeting e distribuzione delle proteine:gli accompagnatori extracellulari possono agire come trasportatori o navette, trasportando proteine ​​mal ripiegate o danneggiate a specifici compartimenti cellulari o posizioni extracellulari per il corretto smaltimento. Ad esempio, alcuni accompagnatori possono indirizzare le proteine ​​anormali verso le cellule spazzino, come i macrofagi, che sono specializzati nel fagocitare e degradare le molecole danneggiate.

    3. Interazione con i recettori della clearance:gli chaperoni extracellulari spesso interagiscono con specifici recettori della clearance presenti sulla superficie delle cellule coinvolte nell'assorbimento e nella degradazione delle proteine. Questi recettori riconoscono e si legano ai complessi chaperone-substrato, facilitandone l'internalizzazione e la successiva degradazione all'interno dei lisosomi, un processo noto come autofagia mediata da chaperone.

    4. Inibizione dell'aggregazione:gli chaperoni extracellulari possono impedire l'aggregazione di proteine ​​mal ripiegate in complessi più grandi e insolubili. L’aggregazione può portare alla formazione di fibrille amiloidi, che sono associate a diverse malattie neurodegenerative. Inibendo l'aggregazione, gli chaperon aiutano a mantenere la solubilità delle proteine ​​e prevengono l'accumulo di aggregati proteici dannosi.

    5. Regolazione delle vie di degradazione delle proteine:gli chaperoni extracellulari possono modulare l'attività di varie vie di degradazione delle proteine. Ad esempio, potrebbero interagire con proteasi o enzimi coinvolti nel ricambio proteico, influenzando la velocità di degradazione delle proteine ​​anomale.

    Nel complesso, gli chaperoni extracellulari contribuiscono al mantenimento dell'omeostasi proteica facilitando il corretto ripiegamento, targeting e eliminazione delle proteine ​​anormali dall'ambiente extracellulare. Le loro azioni aiutano a prevenire l'accumulo di proteine ​​danneggiate o mal ripiegate, il che è fondamentale per la salute delle cellule e dei tessuti.

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