Un gruppo di scienziati guidati da ricercatori del RIKEN Center for Sustainable Resource Science (CSRS) ha esaminato il precursore solubile della seta di ragno e ha scoperto che un elemento strutturale precedentemente sconosciuto è la chiave per il modo in cui le proteine ​​si formano nella conformazione del foglio beta che dà il seta la sua forza eccezionale.

La seta di ragno è nota per la sua eccezionale robustezza e flessibilità. È molte volte più forte dell'acciaio, eppure è molto più flessibile. Di conseguenza, gli scienziati di tutto il mondo stanno compiendo sforzi per cercare di sviluppare analoghi che potrebbero essere utilizzati in applicazioni industriali e mediche. Però, sebbene sia noto che i fogli beta in seta di ragno sono la chiave della sua forza, come si formano i fogli è poco compreso, rendendo difficile la creazione di varianti artificiali. Parte del motivo per cui è difficile capire il meccanismo è che la seta viene inizialmente creata come proteine ​​solubili, che molto rapidamente cristallizzano in una forma solida, ed è stato molto difficile analizzare la forma solubile.

Per chiarire questo, i ricercatori del CSRS hanno generato proteine ​​della seta utilizzando batteri geneticamente modificati in grado di produrre seta da un ragno dorato (Nephila clavipes), e poi ha eseguito analisi complesse delle proteine ​​solubili. Hanno guardato in particolare agli elementi ripetitivi che sono racchiusi tra due elementi terminali che sono stati ben caratterizzati. Hanno scoperto che il dominio ripetitivo è composto da due modelli:bobine casuali e un modello chiamato elica di tipo II in poliprolina. Si scopre che il secondo tipo è cruciale per la formazione di seta forte.

Essenzialmente, i loro studi hanno dimostrato che l'elica di poliprolina di tipo II può formare una struttura rigida che può poi essere trasformata in foglietti beta molto rapidamente, permettendo alla seta di essere rapidamente tessuta. intrigante, si è scoperto che il pH, che si ritiene sia importante per le interazioni molecolari dei domini N- e C-terminali, non gioca una parte importante nel ripiegamento dei domini ripetitivi, e che è piuttosto la rimozione dell'acqua e delle forze meccaniche mentre il precursore si muove attraverso la ghiandola della seta.

Secondo Nur Alia Oktaviani, il primo autore dello studio, "Siamo stati fortunati a poter utilizzare una combinazione di metodi potenti, compresa la spettroscopia di risonanza magnetica nucleare allo stato di soluzione, spettroscopia di dicroismo circolare lontano-UV, e spettroscopia di dicroismo circolare vibrazionale, per analizzare la proteina prima che si formasse nei fogli beta. È stato molto soddisfacente scoprire questa conformazione speciale che porta alla formazione dei fogli beta".

Secondo Keiji Numata, che è un capo progetto di JST ImpACT e ha guidato il gruppo di ricerca, "La seta di ragno è un materiale meraviglioso, in quanto è estremamente tenace ma non contiene sostanze nocive ed è facilmente biodegradabile, quindi non esercita alcun carico dannoso sull'ambiente. Speriamo che questa scoperta contribuisca a rendere possibile la creazione di seta artificiale che si rivelerà utile per la società".